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- PDB-2aak: UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME FROM ARABIDOPSIS THALIANA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aak
タイトルUBIQUITIN CONJUGATING ENZYME FROM ARABIDOPSIS THALIANA
要素UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME
キーワードUBIQUITIN CONJUGATION / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / vegetative to reproductive phase transition of meristem / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA repair ...: / : / vegetative to reproductive phase transition of meristem / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA repair / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cook, W.J. / Jeffrey, L.C. / Sullivan, M.L. / Vierstra, R.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Three-dimensional structure of a ubiquitin-conjugating enzyme (E2).
著者: Cook, W.J. / Jeffrey, L.C. / Sullivan, M.L. / Vierstra, R.D.
履歴
登録1997年11月6日処理サイト: BNL
置き換え1998年3月18日ID: 1AAK
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
Remark 650HELIX IN THE ORIGINAL STRUCTURE (1AAK), RESIDUES 14 - 16 WERE MODELED AS 3/10 HELIX. AN ADDITIONAL ...HELIX IN THE ORIGINAL STRUCTURE (1AAK), RESIDUES 14 - 16 WERE MODELED AS 3/10 HELIX. AN ADDITIONAL RESIDUE HAS NOW BEEN INSERTED, AND THE ENTIRE N-TERMINAL HELIX IS NOW ALPHA HELIX. THE STRUCTURE HAS BEEN REFINED USING ALL THE DATA (NO SIGMA CUTOFF) AND A BULK SOLVENT MODEL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2981
ポリマ－17,2981
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.800, 44.900, 83.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / UBC1


分子量: 17298.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25865, ubiquitin-protein ligase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6.7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 35% SATURATED AMMONIUM SULFATE IN 50 MM MES, PH 6.7
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Cook, W.J., (1992) J.Mol.Biol., 223, 1183.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
217.5 %(w/v)satammonium sulfate1drop
30.025 MMES1drop
435 %satammonium sulfate1reservoir
50.05 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年1月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 6377 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 20.6 Å2 / Rsym value: 0.077
反射
*PLUS
Num. measured all: 40453 / Rmerge(I) obs: 0.077

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 343 5.6 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 6095 93.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1203 0 0 0 1203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.512.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.054 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 47 5.5 %
Rwork0.291 810 -
obs--81.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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