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万見
- PDB-2a7m: 1.6 Angstrom Resolution Structure of the Quorum-Quenching N-Acyl ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a7m
タイトル1.6 Angstrom Resolution Structure of the Quorum-Quenching N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase of Bacillus thuringiensis
要素N-acyl homoserine lactone hydrolase
キーワードHYDROLASE / bimetallohydrolase / bimetallo di-zinc / lactonase acyl homoserine / quorum quenching N-acyl / n-acyl
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-L-homoserine-lactone lactonohydrolase activity / quorum-quenching N-acyl-homoserine lactonase / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acyl homoserine lactonase AiiA / N-acyl homoserine lactonase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thuringiensis serovar kurstaki (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Liu, D. / Lepore, B.W. / Petsko, G.A. / Thomas, P.W. / Stone, E.M. / Fast, W. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Three-dimensional structure of the quorum-quenching N-acyl homoserine lactone hydrolase from Bacillus thuringiensis
著者: Liu, D. / Lepore, B.W. / Petsko, G.A. / Thomas, P.W. / Stone, E.M. / Fast, W. / Ringe, D.
履歴
登録2005年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acyl homoserine lactone hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,11811
ポリマ－28,2501
非ポリマー86810
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.600, 55.551, 80.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biologically relevant entity is monomeric, and is contained by the entire asymmetric unit, and no symmetry operators are required.

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要素

#1: タンパク質 N-acyl homoserine lactone hydrolase


分子量: 28250.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis serovar kurstaki (バクテリア)
生物種: Bacillus thuringiensis / 株: serovar kurstaki / 遺伝子: aiia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
参照: UniProt: Q7B8C3, UniProt: P0CJ63*PLUS, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: glycerol, tris-hcl, peg4000, magnesium chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.8265
シンクロトロンAPS 14-BM-D21.2827
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年4月25日
ADSC QUANTUM 42CCD2005年2月21日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Curved CrystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.82651
21.28271
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 32757 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 36.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.686 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 3603 / Rsym value: 0.87 / % possible all: 80.49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
Blu-Iceデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 4.105 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Atoms with little to no electron density are represented in this PDB file as having zero occupancy, and the atomic displacement parameters for these atoms have been set to zero. These atoms ...詳細: Atoms with little to no electron density are represented in this PDB file as having zero occupancy, and the atomic displacement parameters for these atoms have been set to zero. These atoms have been included in this file with geometry corresponding to that which would be obtained in refinement, however they were not included in the calculations for the residuals. Residues ASP A 50 and ILE A 190 exist in generously allowed and disallowed sectors of the Ramachandran plot and exhibit outstanding omit map electron density. ILE A 142 is on the edge of the additionally allowed and generously allowed sector of the plot as calculated with PROCHECK and MOLEMAN2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21068 1420 4.7 %RANDOM
Rwork0.16976 ---
all0.17171 28550 --
obs0.17171 28550 91.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.651 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å20 Å20 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---0.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.29 Å
Luzzati d res low-1.6 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1989 0 50 181 2220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3052.0112931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1895250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.40925.36895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.29415397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.213156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2339
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021555
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21074
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21481
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1140.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0330.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.73421317
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2932098
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7124957
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1736833
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.686 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 192 -
Rwork0.234 3603 -
obs--80.49 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.919 Å / Origin y: 30.759 Å / Origin z: 29.698 Å
111213212223313233
T-0.0668 Å20.0156 Å20.0107 Å2--0.0607 Å2-0.0141 Å2---0.0895 Å2
L1.8182 °2-0.5265 °20.241 °2-2.2137 °20.1824 °2--0.9932 °2
S-0.0854 Å °-0.2562 Å °0.0257 Å °0.1552 Å °0.0478 Å °0.148 Å °0.0047 Å °-0.1194 Å °0.0375 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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