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万見
- PDB-2a63: Solution structure of a stably monomeric mutant of lambda Cro pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a63
タイトルSolution structure of a stably monomeric mutant of lambda Cro produced by substitutions in the ball-and-socket interface
要素Regulatory protein cro
キーワードVIRAL PROTEIN / helix-turn-helix / monomer / ball-and-socket
機能・相同性
機能・相同性情報


latency-replication decision / release from viral latency / negative regulation of viral transcription / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / core promoter sequence-specific DNA binding / response to UV / protein homodimerization activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
CRO Repressor / Regulatory protein cro superfamily / Cro / Regulatory protein cro / CRO Repressor / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein cro
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Newlove, T. / Atkinson, K.R. / Van Dorn, L.O. / Cordes, M.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: A Trade between Similar but Nonequivalent Intrasubunit and Intersubunit Contacts in Cro Dimer Evolution.
著者: Newlove, T. / Atkinson, K.R. / Van Dorn, L.O. / Cordes, M.H.
履歴
登録2005年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulatory protein cro


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4231
ポリマ－7,4231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40all structures compatible with experimental restraints; structures chosen had the lowest energies and/or best agreement to J(NHB) data not used in explicit restraints
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Regulatory protein cro


分子量: 7423.485 Da / 分子数: 1 / 変異: A33W, F58D, Y26Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ)
属: Lambda-like viruses / 遺伝子: cro / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P03040

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 15N-separated NOESY
122HNHA
132HNHB
144HSQC (amide hydrogen exchange)
1513D 13C-separated NOESY
1632D NOESY
2732D NOESY
3832D NOESY
1942D NOESY
NMR実験の詳細Text: Proton chemical shifts submitted with this deposition were referenced to TSP at 0.00 ppm. However, we should add a cautionary note that this referencing led to an unusually high value for the ...Text: Proton chemical shifts submitted with this deposition were referenced to TSP at 0.00 ppm. However, we should add a cautionary note that this referencing led to an unusually high value for the water signal of 4.966 at 293 K, pH 5.3. We suspect that the TSP resonance is shifted below 0 ppm in our samples, possibly as much as -0.15 ppm. In our view, this is probably due to some transient interaction of the standard with the protein.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.5 mM lambda Cro A33W/F58D/Y26Q U-13C, 50mM Na-phosphate, 90% H2O, 10% D2O, 0.01% sodium azide, 1 mM TSP90% H2O/10% D2O
25 mM lambda Cro A33W/F58D/Y26Q U-15N, 50mM Na-phosphate, 90% H2O, 10% D2O, 0.01% sodium azide, 1 mM TSP90% H2O/10% D2O
35 mM lambda Cro A33W/F58D/Y26Q unlabelled, 50mM Na-phosphate, 90% H2O, 10% D2O, 0.01% sodium azide, 1 mM TSP90% H2O/10% D2O
45 mM lambda Cro A33W/F58D/Y26Q U-15N, 50mM Na-phosphate, 100% D2O, 0.01% sodium azide, 1 mM TSP100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1no salt added 5.3ambient 293 K
2no salt added 6.1ambient 293 K
3no salt added 6.1ambient 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Brukercollection
NMRPipe1.8Frank Delaglio, Stephan Grzesiek, Ad Bax, Guang Zhu, Geerten Vuister, John Pfeifer解析
NMRView4.1.3Bruce Johnstonデータ解析
CNS1.1構造決定
CNS1.1精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 40 structures were calculated using 838 noe-derived restraints, 14 hydrogen bond distance restraints, 50 phi angle restraints and 17 chi1 angle restraints. All 40 calculations converged to ...詳細: 40 structures were calculated using 838 noe-derived restraints, 14 hydrogen bond distance restraints, 50 phi angle restraints and 17 chi1 angle restraints. All 40 calculations converged to structures with no noe violations > 0.5 angstroms and no dihedral angle restraint violations >5 degrees. 14 of the 40 structures were discarded based on incompatibility of the rotamer of val 55 with a small J(HNHB) coupling constant, though no explicit restraint on the chi1 angle was included in the calculation. Of the 26 remaining structures, the 6 with the highest energy were discarded. In addition to having high energies, these 6 structures showed unusual conformations, particularly in turn regions, that were unreasonable and in strong disagreement with previously published structures of lambda Cro variants. The final ensemble contains 20 members. The ordered region of the protein extends from approximately residue 3 to residue 55. Pairwise RMSDs for the ordered region were 0.66 A (backbone atoms) and 1.29 A (all heavy atoms). None of the backbone angles in the ordered region of any ensemble member fell outside the most favorable and additionally allowed regions of a ramachandran plot.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all structures compatible with experimental restraints; structures chosen had the lowest energies and/or best agreement to J(NHB) data not used in explicit restraints
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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