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万見
- PDB-2a45: Crystal structure of the complex between thrombin and the central... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a45
タイトルCrystal structure of the complex between thrombin and the central "E" region of fibrin
要素
  • Fibrinogen alpha chain
  • Fibrinogen beta chain
  • Fibrinogen gamma chain
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / THROMBIN / FIBRIN / FRAGMENT E / THROMBIN-FIBRIN COMPLEX / COILED COILS / DISULFIDE RINGS / BLOOD CLOTTING / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / positive regulation of peptide hormone secretion / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / negative regulation of astrocyte differentiation / protein secretion / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / protein polymerization / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Integrin cell surface interactions / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / cell adhesion molecule binding / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Integrin signaling / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen / Regulation of Complement cascade / cell-matrix adhesion / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / platelet aggregation / response to calcium ion / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / protein-folding chaperone binding / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / cell cortex / protein-containing complex assembly / : / protein-macromolecule adaptor activity / G alpha (q) signalling events / blood microparticle
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Up-down Bundle / Beta Barrel / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / PHOSPHATE ION / Prothrombin / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Pechik, I. / Madrazo, J. / Gilliland, G.L. / Medved, L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structural basis for sequential cleavage of fibrinopeptides upon fibrin assembly.
著者: Pechik, I. / Yakovlev, S. / Mosesson, M.W. / Gilliland, G.L. / Medved, L.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of the Complex between Thrombin and the Central "E" Region of Fibrin
著者: Pechik, I. / Madrazo, J. / Mosesson, M.W. / Hernandez, I. / Gilliland, G.L. / Medved, L.
履歴
登録2005年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2006年5月2日ID: 1QVH
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / Item: _software.name
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: computing / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.72023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.82024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
D: Thrombin light chain
E: Thrombin heavy chain
G: Fibrinogen alpha chain
H: Fibrinogen beta chain
I: Fibrinogen gamma chain
J: Fibrinogen alpha chain
K: Fibrinogen beta chain
L: Fibrinogen gamma chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,91814
ポリマ－110,82010
非ポリマー1,0984
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.263, 76.263, 192.452
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ADIL

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#5: タンパク質・ペプチド Fibrinogen gamma chain


分子量: 5103.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PROTEOLYTIC FRAGMENT / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02679

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タンパク質 , 3種, 6分子 BEGJHK

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 Fibrinogen alpha chain


分子量: 6642.435 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP P02671, residues 36-92 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PROTEOLYTIC FRAGMENT / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02671
#4: タンパク質 Fibrinogen beta chain


分子量: 9787.060 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PROTEOLYTIC FRAGMENT / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02675

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非ポリマー , 2種, 4分子

#6: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PRO2061 / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE RESIDUES: 1) VIA A HEMIKETAL GROUP TO OG SER ...THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE RESIDUES: 1) VIA A HEMIKETAL GROUP TO OG SER 195 IN CHAINS B AND E, 2) VIA A METHYLENE GROUP TO NE2 HIS 57 IN CHAINS B AND E.
配列の詳細HUMAN ALPHA THROMBIN COMPRISES AMINO ACID RESIDUES 1H TO 247 (CHYMOTRYPSIN NUMBERING). N-TERMINAL ...HUMAN ALPHA THROMBIN COMPRISES AMINO ACID RESIDUES 1H TO 247 (CHYMOTRYPSIN NUMBERING). N-TERMINAL SEQUENCES OF THE CENTRAL "E" REGION OF HUMAN FIBRIN START FROM RESIDUE 17 FOR ALPHA CHAINS (CHAINS G, J), 15 FOR BETA CHAINS (CHAINS H, K), AND 1 FOR GAMMA CHAINS (CHAINS I, L). C-TERMINAL SEQUENCES OF ALPHA, BETA, AND GAMMA CHAINS WERE NOT DETERMINED. DUE TO THE LACK OF ELECTRON DENSITY THROMBIN RESIDUES 1H THROUGH 1E AND RESIDUE 247 COULD NOT BE BUILD, AS WELL AS RESIDUES 17 THROUGH 28 OF FIBRIN ALPHA CHAINS, 15 THROUGH 53 OF FIBRIN BETA CHAINS, AND 1 THROUGH 5 OF FIBRIN GAMMA CHAINS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 7.9
詳細: PEG 3500, AMMONIUM PHOSPHATE, TRIS, pH 7.90, MICRODIALYSIS, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→31.24 Å / Num. obs: 26890 / % possible obs: 96.3 % / Net I/σ(I): 3.4
反射 シェル解像度: 3.65→3.78 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 87.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
d*TREKデータ削減
CNS1.1精密化
SHELXL-97精密化
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1PPB, 1JY2

1ppb

1jy2


解像度: 3.65→19.7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: DIFFRACTION DATA WERE COLLECTED FROM MEROHEDRALLY TWINNED CRYSTAL. THE PRESENCE OF 38.2% TWIN FRACTION CORRESPONDING TO -H -H-K -L TWINNING OPERATOR WAS TAKEN INTO ACCOUNT IN THE REFINEMENT. ...詳細: DIFFRACTION DATA WERE COLLECTED FROM MEROHEDRALLY TWINNED CRYSTAL. THE PRESENCE OF 38.2% TWIN FRACTION CORRESPONDING TO -H -H-K -L TWINNING OPERATOR WAS TAKEN INTO ACCOUNT IN THE REFINEMENT.RESIDUES THAT ADDED THROUGH THE MODELING EFFORTS (26 THROUGH 28, CHAINS G, J) ARE INCLUDED IN THE COORDINATES FOR COMPLETENESS. THEY HAVE BEEN ASSIGNED OCCUPANCIES AND TEMPERATURE FACTORS OF 0.0, AND THEY HAVE NO VISIBLE/INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY ASSOCIATED WITH THEIR LOCATIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 2390 8.6 %RANDOM
obs0.221 -93.4 %-
all-25847 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6834 0 70 0 6904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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