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- PDB-2a1t: Structure of the human MCAD:ETF E165betaA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a1t
タイトルStructure of the human MCAD:ETF E165betaA complex
要素
  • (Electron transfer flavoprotein ...) x 2
  • Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial precursor
キーワードOXIDOREDUCTASE/ELECTRON TRANSPORT / electron transfer / domain dynamics / conformational sampling / protein:protein complex / fatty acid b-degradation / OXIDOREDUCTASE-ELECTRON TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


electron transfer flavoprotein complex / medium-chain fatty acid catabolic process / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / carnitine metabolic process, CoA-linked / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / carnitine biosynthetic process / medium-chain fatty acid metabolic process ...electron transfer flavoprotein complex / medium-chain fatty acid catabolic process / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / carnitine metabolic process, CoA-linked / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / carnitine biosynthetic process / medium-chain fatty acid metabolic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / acyl-CoA dehydrogenase activity / Respiratory electron transport / amino acid catabolic process / cardiac muscle cell differentiation / glycogen biosynthetic process / regulation of gluconeogenesis / response to starvation / fatty acid beta-oxidation / Protein methylation / response to cold / post-embryonic development / respiratory electron transport chain / liver development / PPARA activates gene expression / mitochondrial membrane / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / mitochondrial matrix / axon / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB ...Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, C-terminal / Electron transfer flavoprotein FAD-binding domain / Electron transfer flavoprotein domain / : / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / TPP-binding domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, mitochondrial / Electron transfer flavoprotein subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Toogood, H.S. / Van Thiel, A. / Scrutton, N.S. / Leys, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Stabilization of Non-productive Conformations Underpins Rapid Electron Transfer to Electron-transferring Flavoprotein
著者: Toogood, H.S. / van Thiel, A. / Scrutton, N.S. / Leys, D.
履歴
登録2005年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial precursor
B: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial precursor
C: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial precursor
D: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial precursor
R: Electron transfer flavoprotein alpha-subunit, mitochondrial precursor
S: Electron transfer flavoprotein beta-subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,81712
ポリマ－249,5426
非ポリマー4,2756
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33860 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area69440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.184, 100.659, 244.384
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1LEULEULYSLYSAA10 - 39535 - 420
2LEULEUASNASNBB10 - 39635 - 421
3GLYGLYASNASNCC9 - 39634 - 421
4LEULEUASNASNDD10 - 39635 - 421

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial precursor / MCAD


分子量: 46648.273 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PTRC99C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P11310, EC: 1.3.99.3

-
Electron transfer flavoprotein ... , 2種, 2分子 RS

#2: タンパク質 Electron transfer flavoprotein alpha-subunit, mitochondrial precursor / Alpha-ETF


分子量: 35121.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PK18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P13804
#3: タンパク質 Electron transfer flavoprotein beta-subunit / Beta-ETF


分子量: 27827.611 Da / 分子数: 1 / Mutation: E165A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PK18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P38117

-
非ポリマー , 3種, 70分子

#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 5000MME, 50mM sodium thiocyanate, sodium cacodylate 0.1M, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8123 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月5日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 171306 / Num. obs: 55260 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 82

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0011精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T9G

1t9g


解像度: 2.8→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / SU B: 16.374 / SU ML: 0.315 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.424 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2686 2798 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.2025 52662 --
obs0.2025 52662 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.633 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15837 0 288 64 16189
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02216426
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0214991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6141.98622292
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.902334771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.09452092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.85724.721682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.697152707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7191589
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.22502
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0218349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.24166
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.216232
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.28090
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.29473
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0780.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2290.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0670.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.521.510635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0841.54326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.898216569
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.20136906
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0734.55723
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5650 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.635
2Bloose positional0.65
3Cloose positional0.65
4Dloose positional0.625
1Aloose thermal1.7110
2Bloose thermal2.6610
3Cloose thermal210
4Dloose thermal1.6610
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 192 -
Rwork0.317 3594 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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