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- PDB-2a19: PKR kinase domain- eIF2alpha- AMP-PNP complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a19
タイトルPKR kinase domain- eIF2alpha- AMP-PNP complex.
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit
  • Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
キーワードprotein synthesis/transferase / transferase / kinase / protein biosynthesis / protein synthesis-transferase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / Cellular response to mitochondrial stress / Recycling of eIF2:GDP / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / ABC-family proteins mediated transport / response to interferon-alpha / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / negative regulation of osteoblast proliferation / multi-eIF complex ...regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / Cellular response to mitochondrial stress / Recycling of eIF2:GDP / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / ABC-family proteins mediated transport / response to interferon-alpha / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / negative regulation of osteoblast proliferation / multi-eIF complex / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / formation of translation preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of chemokine production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / translational initiation / translation initiation factor activity / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cytokine production / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / response to virus / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / ribosome binding / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to virus / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / ribosome / protein kinase activity / translation / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor 2; subunit 1; domain 2 / EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / IF2a, S1-like domain / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif ...Translation initiation factor 2; subunit 1; domain 2 / EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / IF2a, S1-like domain / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / DNA polymerase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dar, A.C. / Dever, T.E. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2005
タイトル: Higher-Order Substrate Recognition of eIF2alpha by the RNA-Dependent Protein Kinase PKR.
著者: Dar, A.C. / Dever, T.E. / Sicheri, F.
履歴
登録2005年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit
B: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
C: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,35710
ポリマ－86,1533
非ポリマー1,2057
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.659, 48.750, 133.434
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / eIF-2- alpha


分子量: 20553.781 Da / 分子数: 1 / 断片: eIF2alpha / 変異: residues 4-175 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SUI2, TIF211 / プラスミド: modified pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P20459
#2: タンパク質 Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / Interferon-inducible RNA-dependent protein kinase / p68 kinase / P1/eIF-2A protein kinase


分子量: 32799.551 Da / 分子数: 2 / 断片: PKR kinase domain / 変異: DEL(338-350) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKR, EIF2AK2, PKR / プラスミド: modified pET14B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS
参照: UniProt: P19525, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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非ポリマー , 4種, 79分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 28956 / Num. obs: 28956 / % possible obs: 98.7 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A1A

2a1a


解像度: 2.5→27.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 24.096 / SU ML: 0.258 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.702 / ESU R Free: 0.346 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. For eIF2a, chain A of 2A1A was used as the molecular replacement model and for PKR, chain B of 2A1A was used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28644 2722 9.9 %RANDOM
Rwork0.22802 ---
obs0.23394 24672 95.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.417 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.03 Å20 Å2-1.46 Å2
2--2.07 Å20 Å2
3----4.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→27.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5073 0 71 72 5216
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225230
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3271.997044
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5815623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.6424.612232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.5415996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6051526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.22319
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.23538
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0320.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2580.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5361.53221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95525038
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.25332279
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0484.52006
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 173 -
Rwork0.28 1591 -
obs--85.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8791-0.1326-0.16792.5999-1.58893.7753-0.06950.22970.179-0.0720.0618-0.0678-0.2228-0.00770.0078-0.181-0.0036-0.0294-0.0996-0.001-0.066121.97524.035-76.027
21.7020.00070.59131.38810.27233.4182-0.0146-0.1575-0.02260.2399-0.0061-0.00530.0413-0.26480.0207-0.12890.0563-0.0129-0.07680.0429-0.172528.3180.384-39.518
33.8766-1.7644-2.29313.56291.06055.58-0.0909-0.73610.19780.08880.0765-0.50160.3120.68040.01440.00280.0224-0.05590.07850.1076-0.215845.273-3.205-13.96
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1742 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2BB256 - 5412 - 274
3X-RAY DIFFRACTION3CC257 - 5413 - 274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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