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万見
- PDB-2a05: The cysteine-rich secretory protein domain of Tpx-1 is related to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a05
タイトルThe cysteine-rich secretory protein domain of Tpx-1 is related to ion channel toxins and regulates Ryanodine receptor Ca2+ signaling
要素Cysteine-rich secretory protein-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / 3 Alpha Helices / 5 Disulphide bonds / 2 domains
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Crisp domain / Cysteine-rich secretory protein / Cysteine-rich secretory protein, SCP domain / Crisp-like domain / Crisp / CRISP family signature 2. / Allergen V5/Tpx-1-related, conserved site / CRISP family signature 1. / Cysteine-rich secretory protein-related / ShKT domain ...Crisp domain / Cysteine-rich secretory protein / Cysteine-rich secretory protein, SCP domain / Crisp-like domain / Crisp / CRISP family signature 2. / Allergen V5/Tpx-1-related, conserved site / CRISP family signature 1. / Cysteine-rich secretory protein-related / ShKT domain / ShKT domain profile. / SCP / Tpx-1 / Ag5 / PR-1 / Sc7 family of extracellular domains. / CAP domain / Cysteine-rich secretory protein family / CAP superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine-rich secretory protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / Automated Resonance assignment using Torsion Angle Dynamics (CANDID), Further refinement with CA, CB chem shifts, database potentials
データ登録者Gibbs, G.M. / Scanlon, M.J. / Swarbrick, J. / Curtis, S. / Dulhunty, A.F. / O'Bryan, M.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The cysteine-rich secretory protein domain of Tpx-1 is related to ion channel toxins and regulates ryanodine receptor Ca2+ signaling.
著者: Gibbs, G.M. / Scanlon, M.J. / Swarbrick, J. / Curtis, S. / Gallant, E. / Dulhunty, A.F. / O'Bryan, M.K.
履歴
登録2005年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine-rich secretory protein-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1221
ポリマ－6,1221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)23 / 49violations <0.2A NOE, total energy
代表モデルモデル #1lowest target function

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要素

#1: タンパク質 Cysteine-rich secretory protein-2 / Tpx-1 Crisp / CRISP-2 / Testis-specific protein TPX-1


分子量: 6121.932 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 189-243 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pTriEx4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B(DE3) pLacI / 参照: UniProt: P16563
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 15N-separated TOCSY
1322D NOESY
1432D TOCSY
153DQF-COSY
1632D NOESY
NMR実験の詳細Text: Standard 2D/3D methods

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11mM TpX-1 U-15N 90% H2O 10% D2O
21mM TpX-1 90% H2O 10% D2O
31mM TpX-1 100% D2O
試料状態イオン強度: 1mM / pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX5002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR1Brukercollection
XwinNMR1Bruker解析
Sparky3.101Goddard Kellerデータ解析
CYANA1.06Guntert精密化
XPLOR-NIH2.9.9Clore Schwieters Kuszewski Tjandra精密化
精密化手法: Automated Resonance assignment using Torsion Angle Dynamics (CANDID), Further refinement with CA, CB chem shifts, database potentials
ソフトェア番号: 1
詳細: NOES: 187 intra 251 short 253 med 188 long. 78 Chem shifts
代表構造選択基準: lowest target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: violations <0.2A NOE, total energy / 計算したコンフォーマーの数: 49 / 登録したコンフォーマーの数: 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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