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- PDB-1zvz: Vinculin Head (0-258) in Complex with the Talin Rod Residue 820-844 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zvz
タイトルVinculin Head (0-258) in Complex with the Talin Rod Residue 820-844
要素
  • Talin 1
  • Vinculin
キーワードPROTEIN BINDING / talin / vinculin / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens ...muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / muscle alpha-actinin binding / dystroglycan binding / MAP2K and MAPK activation / alpha-catenin binding / fascia adherens / vinculin binding / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / adherens junction assembly / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / alpha-actinin binding / brush border / skeletal muscle myofibril / stress fiber / ruffle / regulation of cell migration / cell projection / Neutrophil degranulation / morphogenesis of an epithelium / adherens junction / neuromuscular junction / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / ruffle membrane / actin filament binding / cell-cell junction / integrin binding / actin cytoskeleton / scaffold protein binding / mitochondrial inner membrane / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / : ...Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin IBS2B domain / Talin, N-terminal F0 domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Gingras, A.R. / Ziegler, W.H. / Barsukov, I.L. / Roberts, G.C. / Critchley, D.R. / Emsley, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Mapping and consensus sequence identification for multiple vinculin binding sites within the talin rod
著者: Gingras, A.R. / Ziegler, W.H. / Frank, R. / Barsukov, I.L. / Roberts, G.C. / Critchley, D.R. / Emsley, J.
履歴
登録2005年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Talin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8412
ポリマ－33,8412
非ポリマー00
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.013, 52.164, 153.841
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / Metavinculin


分子量: 31195.908 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 0-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: VCL, VINC1 / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P12003
#2: タンパク質・ペプチド Talin 1


分子量: 2645.021 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 820-844 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN GALLUS GALLUS(CHICKEN).
参照: UniProt: P54939
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月13日 / 詳細: TOROIDAL ZERODUR MIRROR
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 27873 / % possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XWJ

1xwj


解像度: 1.8→26.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 6.398 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27636 1375 5.1 %RANDOM
Rwork0.23903 ---
obs0.24095 25784 97.87 %-
all-27873 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.204 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→26.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2143 0 0 251 2394
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222167
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0971.9792931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87834858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3155273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.98825.16989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.46715422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.3661514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2535
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1560.22092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1620.21078
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0810.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0960.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2290.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0820.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2461.51819
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.031.5554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.2822242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4193871
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6254.5689
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 85 -
Rwork0.292 1809 -
obs--95.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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