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万見
- PDB-1zr0: Crystal Structure of Kunitz Domain 1 of Tissue Factor Pathway Inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zr0
タイトルCrystal Structure of Kunitz Domain 1 of Tissue Factor Pathway Inhibitor-2 with Bovine Trypsin
要素
  • Cationic trypsin
  • Tissue factor pathway inhibitor 2
キーワードHYDROLASE/BLOOD CLOTTING / serine protease / complex of serine protease-inhibitor / Kunitz type inhibitor / HYDROLASE-BLOOD CLOTTING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to fluid shear stress / extracellular matrix structural constituent / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / extracellular matrix / serine-type endopeptidase inhibitor activity / blood coagulation / endopeptidase activity ...cellular response to fluid shear stress / extracellular matrix structural constituent / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / extracellular matrix / serine-type endopeptidase inhibitor activity / blood coagulation / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tissue factor pathway inhibitor-like / : / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. ...Tissue factor pathway inhibitor-like / : / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Tissue factor pathway inhibitor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Schmidt, A.E. / Chand, H.S. / Cascio, D. / Kisiel, W. / Bajaj, S.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of Kunitz domain 1 (KD1) of tissue factor pathway inhibitor-2 in complex with trypsin. Implications for KD1 specificity of inhibition
著者: Schmidt, A.E. / Chand, H.S. / Cascio, D. / Kisiel, W. / Bajaj, S.P.
履歴
登録2005年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cationic trypsin
B: Tissue factor pathway inhibitor 2
C: Cationic trypsin
D: Tissue factor pathway inhibitor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4536
ポリマ－61,3734
非ポリマー802
水9,350519
1
A: Cationic trypsin
B: Tissue factor pathway inhibitor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7273
ポリマ－30,6872
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA
2
C: Cationic trypsin
D: Tissue factor pathway inhibitor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7273
ポリマ－30,6872
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.107, 77.013, 125.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
詳細Biological assembly consists of one trypsin molecule and one KD1 molecule in complex.

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要素

#1: タンパク質 Cationic trypsin / E.C.3.4.21.4 / Beta-trypsin


分子量: 23310.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 Tissue factor pathway inhibitor 2 / TFPI-2 / Placental protein 5 / PP5


分子量: 7376.205 Da / 分子数: 2 / Fragment: Kunitz domain 1 (KD1) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: numbered according to the BPTI numbering system / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFPI2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P48307
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Hepes, ammonium sulfate, calcium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 310K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月19日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.802→90 Å / Num. all: 63596 / Num. obs: 60093 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.802→1.847 Å / Rmerge(I) obs: 0.365 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique all: 4484 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
REFMAC5.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TAW

1taw


解像度: 1.802→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2955 3188 -RANDOM
Rwork0.2308 ---
all-63596 --
obs-60093 94.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.802→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4288 0 2 519 4809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.069
LS精密化 シェル解像度: 1.802→1.847 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 230 -
Rwork0.24 --
obs-4484 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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