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万見
- PDB-1znc: HUMAN CARBONIC ANHYDRASE IV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1znc
タイトルHUMAN CARBONIC ANHYDRASE IV
要素CARBONIC ANHYDRASE IV
キーワードLYASE / GPI-ANCHOR / MEMBRANE / ZINC
機能・相同性
機能・相同性情報


bicarbonate transport / transport vesicle membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / rough endoplasmic reticulum / Reversible hydration of carbon dioxide / secretory granule membrane / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / trans-Golgi network / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide ...bicarbonate transport / transport vesicle membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / rough endoplasmic reticulum / Reversible hydration of carbon dioxide / secretory granule membrane / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / trans-Golgi network / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / brush border membrane / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Carbonic anhydrase, CA4/CA15 / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. ...Carbonic anhydrase, CA4/CA15 / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbonic anhydrase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stams, T. / Christianson, D.W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the secretory form of membrane-associated human carbonic anhydrase IV at 2.8-A resolution.
著者: Stams, T. / Nair, S.K. / Okuyama, T. / Waheed, A. / Sly, W.S. / Christianson, D.W.
#1: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1996
タイトル: Carbonic Anhydrase Iv: Purification of a Secretory Form of the Recombinant Human Enzyme and Identification of the Positions and Importance of its Disulfide Bonds
著者: Waheed, A. / Okuyama, T. / Heyduk, T. / Sly, W.S.
履歴
登録1996年9月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE IV
B: CARBONIC ANHYDRASE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0526
ポリマ－60,7292
非ポリマー3234
水57632
1
A: CARBONIC ANHYDRASE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5263
ポリマ－30,3641
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CARBONIC ANHYDRASE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5263
ポリマ－30,3641
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.500, 47.700, 141.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE IV


分子量: 30364.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUMAN CAIV / プラスミド: PCAGGS / 細胞株 (発現宿主): CHO-CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P22748, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THE RESIDUE NUMBERING OF CARBONIC ANHYDRASE II. INSERTIONS ARE ...THE RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THE RESIDUE NUMBERING OF CARBONIC ANHYDRASE II. INSERTIONS ARE MARKED WITH THE ADDITION OF AN ALPHABETIC CHARACTER (A, B, ...) AFTER THE RESIDUE NUMBER. DELETIONS ARE DENOTED BY MISSING RESIDUE NUMBERS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 %
結晶化pH: 5.1 / 詳細: 25% PEG 3,350; 100MM NA ACETATE PH 5.1
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度単位一般名Crystal-IDSol-ID
15-8 mg/mlprotein1drop
250 mMTris sulfate1drop
325 %PEG33501reservoir
4100 mMsodium acetate1reservoir
52 mMbenzamidine1reservoir
6mMn-octyl beta-D-glucopyranoside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 13626 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / % possible all: 91.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 46250
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATA/AGROVATAデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: POLYALANINE MODEL OF CAII MISSING N-TERMINAL 30

解像度: 2.8→20 Å / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 650 4.5 %
Rwork0.197 --
obs0.197 12067 85 %
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4089 0 2 34 4125
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSRms dev position: 0.2 Å
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 78 4.5 %
Rwork0.28 1261 -
obs--72.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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