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- PDB-1zbd: STRUCTURAL BASIS OF RAB EFFECTOR SPECIFICITY: CRYSTAL STRUCTURE O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zbd
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF RAB EFFECTOR SPECIFICITY: CRYSTAL STRUCTURE OF THE SMALL G PROTEIN RAB3A COMPLEXED WITH THE EFFECTOR DOMAIN OF RABPHILIN-3A
要素(RABPHILIN-3A) x 2
キーワードG PROTEIN / EFFECTOR / RABCDR / SYNAPTIC EXOCYTOSIS / RAB PROTEIN / RAB3A / RABPHILIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-dissociation inhibitor binding / evoked neurotransmitter secretion / acrosomal vesicle exocytosis / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / maintenance of presynaptic active zone structure / regulation of plasma membrane repair / positive regulation of regulated secretory pathway / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / regulation of presynaptic dense core granule exocytosis / RAB geranylgeranylation ...GDP-dissociation inhibitor binding / evoked neurotransmitter secretion / acrosomal vesicle exocytosis / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / maintenance of presynaptic active zone structure / regulation of plasma membrane repair / positive regulation of regulated secretory pathway / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / regulation of presynaptic dense core granule exocytosis / RAB geranylgeranylation / selenium binding / sensory perception of touch / Rab protein signal transduction / spontaneous neurotransmitter secretion / synaptic vesicle recycling / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / synaptic vesicle clustering / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle maturation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / regulated exocytosis / cholinergic synapse / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of synaptic vesicle priming / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of exocytosis / neuromuscular synaptic transmission / myosin V binding / calcium-ion regulated exocytosis / GTP-dependent protein binding / lysosome localization / plasma membrane repair / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / respiratory system process / calcium-dependent phospholipid binding / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / presynaptic active zone / extrinsic component of membrane / insulin secretion / Neutrophil degranulation / synaptic vesicle transport / synaptic vesicle priming / phosphate ion binding / regulation of dopamine secretion / regulation of synaptic vesicle exocytosis / exocytosis / ATPase activator activity / synaptic vesicle exocytosis / response to electrical stimulus / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / acrosomal vesicle / axonogenesis / lung development / secretory granule / small monomeric GTPase / post-embryonic development / mitochondrion organization / intracellular protein transport / neuromuscular junction / establishment of localization in cell / phospholipid binding / small GTPase binding / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / lysosome / postsynapse / endosome / axon / GTPase activity / synapse / calcium ion binding / GTP binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rab3 / Rabphilin-3A / Rabphilin/DOC2/Noc2 / : / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / : / Zinc finger, FYVE-related ...Rab3 / Rabphilin-3A / Rabphilin/DOC2/Noc2 / : / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / : / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Synaptotagmin / Small GTPase Rab domain profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Small GTP-binding protein domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Rabphilin-3A / Ras-related protein Rab-3A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ostermeier, C. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structural basis of Rab effector specificity: crystal structure of the small G protein Rab3A complexed with the effector domain of rabphilin-3A.
著者: Ostermeier, C. / Brunger, A.T.
履歴
登録1998年11月6日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RABPHILIN-3A
B: RABPHILIN-3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7866
ポリマ－39,1082
非ポリマー6784
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area16030 Å2
手法PISA
2
A: RABPHILIN-3A
B: RABPHILIN-3A
ヘテロ分子

A: RABPHILIN-3A
B: RABPHILIN-3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,57212
ポリマ－78,2154
非ポリマー1,3578
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area10330 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area29510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.315, 95.619, 47.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.49, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 RABPHILIN-3A / RAS-RELATED PROTEIN RAB-3A


分子量: 23439.336 Da / 分子数: 1 / 断片: 19-217 / 変異: Q81L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: NEURONS / 細胞内の位置: SYNAPTIC VESICLES / 器官: BRAIN / プラスミド: PET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): (DE3) / 参照: UniProt: P63012
#2: タンパク質 RABPHILIN-3A / RAS-RELATED PROTEIN RAB-3A


分子量: 15668.363 Da / 分子数: 1 / 断片: 40-170, EFFECTOR DOMAIN / 変異: C108S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: NEURONS / 細胞内の位置: SYNAPTIC VESICLES / 器官: BRAIN / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): (DE3) / 参照: UniProt: P47709

-
非ポリマー , 4種, 50分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.62 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
濃度: 12.5 % / 一般名: erythrotol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9789, 0.9793, 0.9879
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月31日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.97931
30.98791
反射解像度: 2.6→90 Å / Num. obs: 23889 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 97.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→90 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 174722 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2213 9.4 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 23478 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.72 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.16 Å20 Å2-1.62 Å2
2--1.18 Å20 Å2
3----7.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→90 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2445 0 35 46 2526
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.521.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 336 8.9 %
Rwork0.294 3456 -
obs--93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3GTP.PAR
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.233 / Rfactor Rfree: 0.264
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.375 / Rfactor obs: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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