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- PDB-1z9a: Crystal Structure Of The Asn-309 To Asp Mutant Of Candida Tenuis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z9a
タイトルCrystal Structure Of The Asn-309 To Asp Mutant Of Candida Tenuis Xylose Reductase (Akr2B5) Bound To Nad+
要素NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / beta-alpha-barrel / AKR / aldo-keto reductase / xylose reductase / candida tenuis / substrate selectivity / ketone reduction / structure-activity correlation
機能・相同性
機能・相同性情報


D-xylose reductase [NAD(P)H] / D-xylose reductase (NADPH) activity / D-xylose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida tenuis (菌類)
手法X線回折 / isomorphous / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kratzer, R. / Leitgeb, S. / Wilson, D.K. / Nidetzky, B.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: Probing the substrate binding site of Candida tenuis xylose reductase (AKR2B5) with site-directed mutagenesis
著者: Kratzer, R. / Leitgeb, S. / Wilson, D.K. / Nidetzky, B.
履歴
登録2005年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
B: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
C: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
D: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,3828
ポリマ－143,7284
非ポリマー2,6544
水14,214789
1
A: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
B: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1914
ポリマ－71,8642
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4810 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area24320 Å2
手法PISA
2
C: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
D: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1914
ポリマ－71,8642
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area24430 Å2
手法PISA
3
A: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
B: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子

C: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
D: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,3828
ポリマ－143,7284
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1,-z+11
Buried area11120 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area47260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.635, 128.401, 80.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2509-

HOH

21D-4351-

HOH

31D-4493-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
NAD(P)H-dependent D-xylose reductase / XR


分子量: 35931.992 Da / 分子数: 4 / 変異: N310D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida tenuis (菌類) / 遺伝子: XYL1, XYLR / プラスミド: pET11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O74237, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 789 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: ammonium sulfate, sodium acetate, sodium citrate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年1月28日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 64303 / Num. obs: 64303 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 8.17
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.196 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 82.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: isomorphous
開始モデル: candida tenuis xylose reductase bound to nad

解像度: 2.4→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 3160 -randomly
Rwork0.176 ---
obs0.176 64105 90 %-
all-64105 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.409 Å20 Å2-7.955 Å2
2--6.091 Å20 Å2
3----1.682 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10128 0 176 789 11093
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007421
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.35163
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7821.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.8132
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.7592.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5par.nad_xrtop.nad_xr

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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