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- PDB-1z5c: Topoisomerase VI-B, ADP Pi bound dimer form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z5c
タイトルTopoisomerase VI-B, ADP Pi bound dimer form
要素Type II DNA topoisomerase VI subunit B
キーワードISOMERASE / topoisomerase / archaea / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase VI, subunit B / DNA topoisomerase VI, subunit B, transducer / Topoisomerase VI B subunit, transducer / NFACT N-terminal and middle domains / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...DNA topoisomerase VI, subunit B / DNA topoisomerase VI, subunit B, transducer / Topoisomerase VI B subunit, transducer / NFACT N-terminal and middle domains / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Type 2 DNA topoisomerase 6 subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus shibatae (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Corbett, K.D. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Structural dissection of ATP turnover in the prototypical GHL ATPase TopoVI.
著者: Corbett, K.D. / Berger, J.M.
履歴
登録2005年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE The protein sequence differs from the standard reference because of an error in the ...SEQUENCE The protein sequence differs from the standard reference because of an error in the initially reported sequence. The sequence of this entry is believed to be correct.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type II DNA topoisomerase VI subunit B
B: Type II DNA topoisomerase VI subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,5838
ポリマ－107,4902
非ポリマー1,0936
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8820 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area36960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.503, 74.503, 346.458
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212
詳細The biological unit is the dimer contained in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Type II DNA topoisomerase VI subunit B / TopoVI-B


分子量: 53744.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus shibatae (古細菌) / 遺伝子: top6B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / キーワード: Topoisomerase VI-B residues 2-470 / 参照: UniProt: O05207, EC: 5.99.1.3
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: K2HPO4, PEG-3350, MPD, MgCl2, NaF, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月16日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 53646 / Num. obs: 53646 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 5432 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MX0

1mx0


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23222 2690 5.1 %RANDOM
Rwork0.19443 ---
all0.19632 50547 --
obs0.19632 50547 94.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.841 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20.11 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7421 0 66 212 7699
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227649
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3641.98210365
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6965924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.21149
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.23501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2348
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8411.54638
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53827571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.76833011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3514.52794
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.3 203
Rwork0.217 3781
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.41850.1517-0.11280.3916-0.14260.417-0.00680.0234-0.0539-0.0244-0.0148-0.06460.0706-0.03310.02160.1607-0.0718-0.02240.0560.00970.12239.229317.6106140.4321
21.02770.6179-0.75532.5817-1.13893.9864-0.02240.15580.1105-0.11220.19370.1906-0.0706-0.4916-0.17130.051-0.0509-0.07480.15770.07020.109913.318944.6161131.3769
30.4041-0.1996-0.31620.0166-0.06911.8545-0.1083-0.06290.11160.04940.1073-0.041-0.0124-0.06160.0010.1559-0.0386-0.05220.0871-0.0110.118926.008932.8472162.7288
40.29270.12270.07550.47430.04380.50570.01340.002-0.0181-0.0063-0.02780.0008-0.06330.00420.01440.1452-0.0564-0.02710.08030.01960.105843.511454.265134.8511
51.17560.35670.65752.65571.01322.5238-0.04310.0502-0.1572-0.20950.0344-0.44460.07120.18870.00860.0569-0.01950.08550.06080.02050.205269.121725.7689133.1297
61.14170.04210.14221.6850.23631.7138-0.0113-0.1444-0.11710.2684-0.0366-0.0451-0.09070.050.04790.1567-0.0826-0.06230.0880.08130.078357.483145.7343158.5981
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 2293 - 228
2X-RAY DIFFRACTION2AA230 - 310229 - 309
3X-RAY DIFFRACTION3AA311 - 469310 - 468
4X-RAY DIFFRACTION4BB4 - 2293 - 228
5X-RAY DIFFRACTION5BB230 - 310229 - 309
6X-RAY DIFFRACTION6BB311 - 463310 - 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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