[日本語] English
万見
- PDB-1z2c: Crystal structure of mDIA1 GBD-FH3 in complex with RhoC-GMPPNP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z2c
タイトルCrystal structure of mDIA1 GBD-FH3 in complex with RhoC-GMPPNP
要素
  • Diaphanous protein homolog 1
  • Rho-related GTP-binding protein RhoC
キーワードSIGNALING PROTEIN / armadillo repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins ...negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / positive regulation of lipase activity / skeletal muscle satellite cell migration / profilin binding / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / apical junction assembly / stereocilium / regulation of microtubule-based process / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / axon midline choice point recognition / wound healing, spreading of cells / small GTPase-mediated signal transduction / RHOC GTPase cycle / brush border / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / synaptic vesicle endocytosis / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / actin filament organization / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein-containing complex assembly / sensory perception of sound / RHO GTPases Activate Formins / brain development / small GTPase binding / spindle / ruffle membrane / neuron projection development / intracellular protein localization / cell migration / G alpha (12/13) signalling events / regulation of cell shape / presynapse / actin binding / actin cytoskeleton organization / gene expression / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron projection / positive regulation of cell migration / GTPase activity / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / GTP binding / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formin, diaphanous GTPase-binding domain / Formin, FH3 diaphanous domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain ...Formin, diaphanous GTPase-binding domain / Formin, FH3 diaphanous domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Histone, subunit A / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Recoverin; domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Protein diaphanous homolog 1 / Rho-related GTP-binding protein RhoC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Rose, R. / Weyand, M. / Lammers, M. / Ishizaki, T. / Ahmadian, M.R. / Wittinghofer, A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Structural and mechanistic insights into the interaction between Rho and mammalian Dia.
著者: Rose, R. / Weyand, M. / Lammers, M. / Ishizaki, T. / Ahmadian, M.R. / Wittinghofer, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: The purification and crystallisation of mDia1 in complex with RhoC
著者: Rose, R. / Wittinghofer, A. / Weyand, M.
履歴
登録2005年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rho-related GTP-binding protein RhoC
B: Diaphanous protein homolog 1
C: Rho-related GTP-binding protein RhoC
D: Diaphanous protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,5619
ポリマ－132,4444
非ポリマー1,1175
水00
1
A: Rho-related GTP-binding protein RhoC
B: Diaphanous protein homolog 1
ヘテロ分子

A: Rho-related GTP-binding protein RhoC
B: Diaphanous protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,58610
ポリマ－132,4444
非ポリマー1,1426
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
2
C: Rho-related GTP-binding protein RhoC
D: Diaphanous protein homolog 1
ヘテロ分子

C: Rho-related GTP-binding protein RhoC
D: Diaphanous protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,5378
ポリマ－132,4444
非ポリマー1,0934
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)148.640, 85.350, 123.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a tetramer generated from chains A and B in the asymmetric unit by the operations: -0.5566*x+ 0.8306*y+ 0.0185*z+ 45.4814 0.8139*x+ 0.5407*y+ 0.2125*z+ -31.7436 0.1665*x+ 0.1333*y+ -0.9770*z+ 34.8241 / The biological assembly is a tetramer generated from chains C and D in the asymmetric unit by the operations: -0.5566*x+ 0.8139*y+ 0.1665*z+ 45.3525 0.8306*x+ 0.5407*y+ 0.1333*z+ -25.2564 0.0185*x+ 0.2125*y+ -0.9770*z+ 39.9275

-
要素

#1: タンパク質 Rho-related GTP-binding protein RhoC / H9 / RhoC


分子量: 22005.320 Da / 分子数: 2 / 変異: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOC, ARH9, ARHC / プラスミド: pGEX4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08134
#2: タンパク質 Diaphanous protein homolog 1 / Diaphanous-related formin 1 / DRF1 / mDIA1 / p140mDIA


分子量: 44216.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Diaph1, Diap1 / プラスミド: pGEX4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O08808
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 2000-MME, magnesium sulphate, Tris buffer, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月5日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 31996 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.06 %
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ProDCデータ収集
XDSデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 44.926 / SU ML: 0.371 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.458 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28515 1605 5 %RANDOM
Rwork0.21057 ---
all0.21436 30390 --
obs0.21436 30390 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.354 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8332 0 67 0 8399
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0228537
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7331.99511522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.58351031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.31624.879414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.013151639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6581563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.21307
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.260.23886
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.25827
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1320.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5871.55339
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01328398
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.51533550
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.534.53124
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.076 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 117 -
Rwork0.336 2149 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.31691.2128-0.56432.81650.37466.20970.1123-0.306-0.6470.26150.02730.01010.9522-0.3054-0.1396-0.1938-0.1352-0.1612-0.14810.0432-0.150917.168676.998687.2445
20.27020.37810.68052.23182.56693.8433-0.08530.15250.0709-0.25640.04620.149-0.2983-0.08750.0391-0.2269-0.01930.0238-0.21640.0729-0.191527.4522108.743103.6453
33.06711.57970.01084.4510.32815.3697-0.18270.5944-0.1519-0.6819-0.0072-0.4594-0.25840.24850.19-0.14740.0884-0.0251-0.0646-0.2069-0.112216.313173.135746.3686
42.2231.1262.56310.9411.8023.64290.0478-0.05080.1289-0.06220.0795-0.1191-0.14580.2815-0.1273-0.1856-0.04040.0254-0.1889-0.0083-0.0795-13.962754.744832.5951
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1791 - 179
2X-RAY DIFFRACTION2BB83 - 44315 - 375
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 1791 - 179
4X-RAY DIFFRACTION4DD83 - 43615 - 368

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る