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万見
- PDB-1z23: The serine-rich domain from Crk-associated substrate (p130Cas) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z23
タイトルThe serine-rich domain from Crk-associated substrate (p130Cas)
要素CRK-associated substrate
キーワードCELL ADHESION / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Downstream signal transduction / antigen receptor-mediated signaling pathway / cellular response to endothelin / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / endothelin receptor signaling pathway / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus ...p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Downstream signal transduction / antigen receptor-mediated signaling pathway / cellular response to endothelin / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / endothelin receptor signaling pathway / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ruffle / positive regulation of endothelial cell migration / cellular response to nitric oxide / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / cell chemotaxis / B cell receptor signaling pathway / SH3 domain binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor signaling pathway / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin cytoskeleton organization / cell adhesion / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / protein kinase binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-rich domain / BCAR1, SH3 domain / : / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / SH3 domain ...Serine-rich domain / BCAR1, SH3 domain / : / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / SH3 domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Briknarova, K. / Nasertorabi, F. / Havert, M.L. / Eggleston, E. / Hoyt, D.W. / Li, C. / Olson, A.J. / Vuori, K. / Ely, K.R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: The serine-rich domain from Crk-associated substrate (p130cas) is a four-helix bundle.
著者: Briknarova, K. / Nasertorabi, F. / Havert, M.L. / Eggleston, E. / Hoyt, D.W. / Li, C. / Olson, A.J. / Vuori, K. / Ely, K.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Cell adhesion regulates the interactions between the docking protein p130(Cas) and the 14-3-3 proteins
著者: Garcia-Guzman, M. / Dolfi, F. / Russello, M. / Vuori, K.
履歴
登録2005年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CRK-associated substrate


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3481
ポリマ－17,3481
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 99structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CRK-associated substrate / p130cas / Breast cancer anti-estrogen resistance 1 protein


分子量: 17348.465 Da / 分子数: 1 / 断片: serine-rich domain, SRR-B, residues 546-708 / 変異: V546G P547S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q63767

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1324D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.8mM protein U-15N, 20mM Tris U-2H, pH 7.9, 100mM NaCl, 5mM beta-mercaptoethanol, 1mM 4-(2-aminoethyl)benzene fluoride (AEBSF), 90% H2O, 10% D2O;90% H2O/10% D2O
21.8mM protein U-13C, U-15N, 20mM Tris U-2H, pH 7.9, 100mM NaCl, 5mM beta-mercaptoethanol, 1mM 4-(2-aminoethyl)benzene fluoride (AEBSF), 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.8mM protein U-13C, U-15N, ~60% 2H, 20mM Tris U-2H, pH 7.9, 100mM NaCl, 5mM beta-mercaptoethanol, 1mM 4-(2-aminoethyl)benzene fluoride (AEBSF), 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
41.8mM protein U-15N, ~60% 2H, 20mM Tris U-2H, pH 7.9, 100mM NaCl, 5mM beta-mercaptoethanol, 1mM 4-(2-aminoethyl)benzene fluoride (AEBSF), 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.9 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA7503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2000Accelrys, Inc., San Diego, CA解析
Felix2000Accelrys, Inc., San Diego, CAデータ解析
Xplor-NIH2.9.4aSchwieters et al.構造決定
Xplor-NIH2.9.4a精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The calculation employed a total of 1562 unambiguous distance restraints (166 long range, 245 medium range, 346 sequential and 805 intraresidual), 6 ambiguous long-range distance restraints, ...詳細: The calculation employed a total of 1562 unambiguous distance restraints (166 long range, 245 medium range, 346 sequential and 805 intraresidual), 6 ambiguous long-range distance restraints, 176 hydrogen bond restraints, 107 phi and 107 psi dihedral angle restraints, and 79 residual dipolar coupling restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 99 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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