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- PDB-1z1d: Structural Model for the interaction between RPA32 C-terminal dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z1d
タイトルStructural Model for the interaction between RPA32 C-terminal domain and SV40 T antigen origin binding domain.
要素
  • Large T antigen
  • Replication protein A 32 kDa subunit
キーワードREPLICATION / Winged Helix-turn-Helix motif / Origin binding domain / Protein-Protein Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / bidirectional double-stranded viral DNA replication / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / bidirectional double-stranded viral DNA replication / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / viral DNA genome replication / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA 3'-5' helicase / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / telomeric DNA binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / DNA replication origin binding / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / helicase activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / base-excision repair / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Meiotic recombination / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / double-stranded DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphatase binding / damaged DNA binding / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / host cell nucleus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication Protein E1; Chain: A, - #20 / Replication factor A protein-like / Replication Protein E1; Chain: A, / Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication Protein E1; Chain: A, - #20 / Replication factor A protein-like / Replication Protein E1; Chain: A, / Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding / Zinc finger, large T-antigen D1 domain superfamily / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large T antigen / Replication protein A 32 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Simian virus 40 (ウイルス)
手法溶液NMR / Rigid body docking, Semi-flexible simulated annealing, Refinement using explicit water
データ登録者Arunkumar, A.I. / Klimovich, V. / Jiang, X. / Ott, R.D. / Mizoue, L. / Fanning, E. / Chazin, W.J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Insights into hRPA32 C-terminal domain--mediated assembly of the simian virus 40 replisome.
著者: Arunkumar, A.I. / Klimovich, V. / Jiang, X. / Ott, R.D. / Mizoue, L. / Fanning, E. / Chazin, W.J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Structural basis for the recognition of DNA repair proteins UNG2, XPA, and RAD52 by replication factor A
著者: Mer, G. / Bochkarev, A. / Gupta, R. / Bochkareva, E. / Frappier, L. / Ingles, C.M. / Edwards, A.M. / Chazin, W.J.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Solution structure of the origin DNA binding domain of SV40 T antigen
著者: Luo, X. / Sanford, D.G. / Bullock, P.A. / Bachovchin, W.W.
履歴
登録2005年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 32 kDa subunit
B: Large T antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1102
ポリマ－26,1102
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 32 kDa subunit / RP-A / RF-A / Replication factor-A protein 2 / RPA32


分子量: 10999.127 Da / 分子数: 1 / 断片: RPA32 C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA2, REPA2, RPA32 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15927
#2: タンパク質 Large T antigen / SV40 T antigen


分子量: 15111.362 Da / 分子数: 1 / 断片: SV40 T antigen Origin binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Simian virus 40 (ウイルス) / 属: Polyomavirus / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03070

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 15N-1H HSQC
1222D 15N-1H HSQC
NMR実験の詳細Text: This model structure was obtained using ambigous chemical shift pertubation constraints and validated using residual dipolar couplings and point mutations on the interface

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2mM RPA32C U-15N, 0.6mM Tag-OBD, 20mM Tris buffer pH 7.0, 2 mM DTT, 5mM MgCl2, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.2mM Tag-OBD U-15N, 0.6mM RPA32C, 20mM Tris buffer pH 7.0, 2mM DTT, 5mM MgCl2, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.03 M / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
UXNMR2.3Bruker softwarecollection
Felix2000Accelrys, Incデータ解析
HADDOCK1.3Bonvin, A.M.構造決定
HADDOCK1.3Bonvin, A.M.精密化
精密化手法: Rigid body docking, Semi-flexible simulated annealing, Refinement using explicit water
ソフトェア番号: 1
詳細: 1500 conformers were obtained in the rigid body docking and 200 best conformers were selected for semi-flexible simulated annealing followed by refinement.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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