[日本語] English
万見
- PDB-1yyb: Solution structure of 1-26 fragment of human programmed cell deat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yyb
タイトルSolution structure of 1-26 fragment of human programmed cell death 5 protein
要素Programmed cell death protein 5
キーワードAPOPTOSIS / PDCD5(1-26) / solution structure
機能・相同性
機能・相同性情報


: / acetyltransferase activator activity / beta-tubulin binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heparin binding / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / positive regulation of gene expression / DNA binding ...: / acetyltransferase activator activity / beta-tubulin binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heparin binding / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / positive regulation of gene expression / DNA binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDCD5-like / PDCD5-like superfamily / Double-stranded DNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Liu, D.S. / Feng, Y.G. / Yao, H.W. / Wang, J.F.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2005
タイトル: The N-terminal 26-residue fragment of human programmed cell death 5 protein can form a stable alpha-helix having unique electrostatic potential character.
著者: Liu, D. / Yao, H. / Chen, Y. / Feng, Y. / Chen, Y. / Wang, J.
履歴
登録2005年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,9671
ポリマ－2,9671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #4lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Programmed cell death protein 5 / PDCD5 / TFAR19 protein / TF-1 cell apoptosis related gene-19 protein


分子量: 2967.190 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2-26 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET3d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14737

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N NOESY-HSQC; 3D 15N TOCSY-HSQC; 2D 15N HSQC
1222D 13C HMQC; HMQC-NOESY; HMQC-TOCSY
1332D TOCSY; 2D NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12-4mM PDCD5(1-26)-15N labeled; 50mM Phosphate buffer, 200mM NaCl, DSS, NaN3; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
22mM PDCD5(1-26)-13C labeled; 50mM Phosphate buffer, 200mM NaCl, DSS, NaN3; 100% D2O100% D2O
32-4mM unlabeled PDCD5(1-26); 50mM Phosphate buffer, 200mM NaCl, DSS, NaN3; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.25 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
Felix98MSIデータ解析
CNS1.1Brunger構造決定
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 223 intraredidual,sequential and medium range NOE restraints, and 19 phi and 19 psi dihedral angle restraints driving from programe TALOS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る