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万見
- PDB-1yqc: Crystal Structure of Ureidoglycolate Hydrolase (AllA) from Escher... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yqc
タイトルCrystal Structure of Ureidoglycolate Hydrolase (AllA) from Escherichia coli O157:H7
要素Ureidoglycolate hydrolase
キーワードHYDROLASE / AllA / Ureidoglycolate / Purine metabolism / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


ureidoglycolate lyase / ureidoglycolate lyase activity / ureidoglycolate hydrolase activity / allantoin catabolic process / purine nucleobase catabolic process
類似検索 - 分子機能
Ureidoglycolate hydrolase / Ureidoglycolate lyase / Ureidoglycolate lyase, bacterial / Ureidoglycolate lyase domain superfamily / : / Ureidoglycolate lyase / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYOXYLIC ACID / Ureidoglycolate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.709 Å
データ登録者Raymond, S. / Tocilj, A. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of ureidoglycolate hydrolase (AllA) from Escherichia coli O157:H7
著者: Raymond, S. / Tocilj, A. / Ajamian, E. / Li, Y. / Hung, M.-N. / Matte, A. / Cygler, M.
#1: ジャーナル: METHODS ENZYMOL. / 年: 1997
タイトル: Processing of X-ray Diffraction Data Collected in Oscillation Mode
著者: Otwinowski, Z. / Minor, W.
#2: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 1999
タイトル: Automated MAD and MIR structure solution
著者: Terwilliger, T.C. / Berendzen, J.
#3: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2000
タイトル: Maximum-likelihood density modification
著者: Terwilliger, T.C.
#4: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 1997
タイトル: Refinement of macromolecular structures by the maximum-likelihood method
著者: Murshudov, G.N.
履歴
登録2005年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ureidoglycolate hydrolase
B: Ureidoglycolate hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2433
ポリマ－39,1692
非ポリマー741
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.0470, 74.4660, 56.3640
Angle α, β, γ (deg.)90.0000, 103.8940, 90.0000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ureidoglycolate hydrolase


分子量: 19584.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: AllA / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63486, EC: 3.5.3.19
#2: 化合物 ChemComp-GLV / GLYOXYLIC ACID / GLYOXALATE / GLYOXYLATE / グリオキシル酸


分子量: 74.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H2O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9611, 0.9800, 0.9802
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月2日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.96111
20.981
30.98021
反射解像度: 1.71→50 Å / Num. obs: 36248 / % possible obs: 96.2 %
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsNum. measured obsDiffraction-ID
1.71-1.7799.50.37573111
1.77-1.841000.29273401
1.84-1.93990.19972941
1.93-2.031000.14274021
2.03-2.151000.10273951
2.15-2.32740.08954071
2.32-2.551000.06173591
2.55-2.921000.04273811
2.92-3.6892.30.03167741
3.68-5097.20.02771671

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位相決定

Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double primeF prime
1110.984.13-7.23
1120.98023.25-9.66
1130.96112.47-4.3
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1SE21.9150.1210.4990.2241.217
2SE21.5460.3550.5010.2121.128
3SE41.7990.3650.9740.2030.765
4SE49.8470.1580.9750.3640.868
5SE56.6850.0560.0420.3941.05
Phasing dmFOM : 0.67 / FOM acentric: 0.67 / FOM centric: 0.7 / 反射: 22052 / Reflection acentric: 21213 / Reflection centric: 839
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
5.7-36.5120.890.890.841030925105
3.6-5.70.870.880.8228832723160
2.9-3.60.80.80.7538993741158
2.5-2.90.710.710.7339553818137
2.1-2.50.580.580.5859865813173
2-2.10.480.480.4842994193106

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.06位相決定
RESOLVE2.06位相決定
REFMACrefmac_5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.709→36.442 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / WRfactor Rfree: 0.267 / WRfactor Rwork: 0.223 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.71 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1782 4.987 %RANDOM
Rwork0.2262 ---
all0.228 70830 --
obs0.228 35732 95.458 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 22.234 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.064 Å20 Å2-0.018 Å2
2--0.116 Å20 Å2
3----0.062 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.709→36.442 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2554 0 5 319 2878
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0212620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.761.9313568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.845318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.35324.638138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.34515420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3481516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022046
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.21315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21775
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3130.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2761.51643
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88822590
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.76831090
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0914.5978
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.709-1.7530.3331330.2972610276999.061
1.753-1.8010.3331210.2762549267499.85
1.801-1.8530.31160.262457257699.884
1.853-1.910.3761240.2982227255092.196
1.91-1.9730.3721220.2962148245292.577
1.973-2.0420.2711140.2222266238399.874
2.042-2.1180.2871040.22721802284100
2.118-2.2050.2351140.2252072222498.291
2.205-2.3020.365580.3251175213257.833
2.302-2.4140.278930.2281922202099.752
2.414-2.5440.275960.23318501946100
2.544-2.6980.299980.23117341832100
2.698-2.8830.256810.21716281709100
2.883-3.1120.292680.22115461614100
3.112-3.4070.261910.2113671458100
3.407-3.8040.277490.195967134875.371
3.804-4.3850.195640.1731128119899.499
4.385-5.3510.174710.1729361007100
5.351-7.4880.243440.216743787100
7.488-36.4420.339210.20144546999.36
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47160.3360.68650.46630.39361.6659-0.03620.0664-0.1539-0.10350.1043-0.0032-0.15820.061-0.0682-0.019-0.01280.0118-0.0316-0.0253-0.01347.077643.2011-0.4963
20.589-0.42770.80560.4037-0.34421.7243-0.0679-0.1182-0.1660.08970.1362-0.0136-0.1709-0.1496-0.0683-0.02140.01960.0141-0.01960.0316-0.01517.454843.225524.3596
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 1 - 160 / Label seq-ID: 1 - 160

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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