[日本語] English
万見
- PDB-1yq5: PRD1 vertex protein P5 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yq5
タイトルPRD1 vertex protein P5
要素Minor capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / beta-spiral / beta-jelly-roll
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike
類似検索 - 分子機能
Minor capsid protein. / Bacteriophage PRD1, spike protein P5, C-terminal / Bacteriophage PRD1, P5 C-terminal domain superfamily / Bacteriophage PRD1, spike protein P5, C-terminal / Bacteriophage PRD1, P5, spike N-terminal / Bacteriophage PRD1, P5, spike N-terminal / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Merckel, M.C. / Huiskonen, J.T. / Goldman, A. / Bamford, D.H. / Tuma, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: The structure of the bacteriophage PRD1 spike sheds light on the evolution of viral capsid architecture.
著者: Merckel, M.C. / Huiskonen, J.T. / Bamford, D.H. / Goldman, A. / Tuma, R.
履歴
登録2005年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Minor capsid protein
B: Minor capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1892
ポリマ－29,1892
非ポリマー00
水4,143230
1
A: Minor capsid protein

A: Minor capsid protein

A: Minor capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7833
ポリマ－43,7833
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area5630 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area14380 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Minor capsid protein

B: Minor capsid protein

B: Minor capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7833
ポリマ－43,7833
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z+1/2,-x,y+1/21
crystal symmetry operation10_545-y,z-1/2,-x+1/21
Buried area5580 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.370, 114.370, 114.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細The biological assembly is a trimer generated from the chain A in the asymmetric unit by the operations: z,x,y and y,z,x.

-
要素

#1: タンパク質 Minor capsid protein / PRD1 vertex protein P5 / Protein P5


分子量: 14594.293 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 197-340 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
属: Tectivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22536
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Na-formate, Na-acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.978335, 0.978497, 0.885595
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9783351
20.9784971
30.8855951
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 33901 / Num. obs: 33901 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→19.91 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.239 3338 Random
Rwork0.217 --
obs0.217 33503 -
all-33503 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2030 0 0 230 2260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る