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- PDB-1yp5: Yeast Myo5 SH3 domain, tetragonal crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yp5
タイトルYeast Myo5 SH3 domain, tetragonal crystal form
要素Myosin-5 isoform
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


bipolar cellular bud site selection / myosin I complex / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch localization / cellular bud / fungal-type cell wall organization / actin cortical patch / cell tip / mating projection tip / reticulophagy ...bipolar cellular bud site selection / myosin I complex / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch localization / cellular bud / fungal-type cell wall organization / actin cortical patch / cell tip / mating projection tip / reticulophagy / response to osmotic stress / microfilament motor activity / exocytosis / response to salt stress / receptor-mediated endocytosis / actin filament organization / cell periphery / endocytosis / actin filament binding / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fungal myosin-I, SH3 domain / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / SH3 Domains ...Fungal myosin-I, SH3 domain / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / SH3 Domains / Kinesin motor domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Gonfloni, S. / Kursula, P. / Sacco, R. / Cesareni, G. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Yeast Myo5 SH3 domain, tetragonal crystal form
著者: Gonfloni, S. / Kursula, P. / Sacco, R. / Cesareni, G. / Wilmanns, M.
履歴
登録2005年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年9月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source
Item: _audit_author.name / _citation_author.name ..._audit_author.name / _citation_author.name / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-5 isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3761
ポリマ-6,3761
非ポリマー00
1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.620, 34.620, 99.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Myosin-5 isoform


分子量: 6376.206 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04439
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: sodium malonate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.81 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→20 Å / Num. all: 7261 / Num. obs: 7261 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.68→1.75 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 824 / Rsym value: 0.422 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0000精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.68→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.089 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: TLS REFINEMENT / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22235 363 5 %RANDOM
Rwork0.18997 ---
all0.19156 7259 --
obs0.19156 7259 96.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å20 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----2.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数450 0 0 60 510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022484
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02427
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1621.993658
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73131011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.376561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg20.22724.11817
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.871579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.177151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0293
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.2413
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.237
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2090.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9872388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1762120
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1633486
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5734229
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0225172
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.68→1.723 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.359 26
Rwork0.28 503
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.189 Å / Origin y: 8.809 Å / Origin z: 9.266 Å
111213212223313233
T-0.1004 Å2-0.0134 Å2-0.0121 Å2--0.1153 Å2-0.0017 Å2---0.0508 Å2
L1.7072 °2-0.4604 °20.3479 °2-1.952 °20.5994 °2--5.1987 °2
S0.0201 Å °-0.1929 Å °0.0153 Å °-0.0388 Å °-0.0213 Å °0.1676 Å °-0.1039 Å °-0.3064 Å °0.0012 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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