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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1yoo | ||||||
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タイトル | ASPARTATE AMINOTRANSFERASE MUTANT ATB17 WITH ISOVALERIC ACID | ||||||
![]() | ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | AMINOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Oue, S. / Okamoto, A. / Yano, T. / Kagamiyama, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Redesigning the substrate specificity of an enzyme by cumulative effects of the mutations of non-active site residues. 著者: Oue, S. / Okamoto, A. / Yano, T. / Kagamiyama, H. #1: ![]() タイトル: Directed Evolution of an Aspartate Aminotransferase with New Substrate Specificities 著者: Yano, T. / Oue, S. / Kagamiyama, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 88.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 69.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1artS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43619.184 Da / 分子数: 1 変異: A11T, F24L, N34D, I37M, K41N, K126R, S139G, N142T, A269T, A293V, N297S, S311G, I353T, S361F, S363G, V387L, M397L 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-PLP / |
#3: 化合物 | ChemComp-IVA / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THE RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THE SEQUENCE OF PIG CYTOSOLIC ASPARTATE AMINOTRANSFERASE ...THE RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THE SEQUENCE OF PIG CYTOSOLIC ASPARTATE AMINOTRANS |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.9 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月8日 / 詳細: MIRROR |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→75 Å / Num. obs: 17348 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0563 / Net I/σ(I): 19.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.8 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 98.3 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 61169 / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98.3 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1ART 解像度: 2.4→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 24.4 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.187 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.199 |