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万見
- PDB-1ykg: Solution structure of the flavodoxin-like domain from the Escheri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ykg
タイトルSolution structure of the flavodoxin-like domain from the Escherichia coli sulfite reductase
要素Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
キーワードELECTRON TRANSPORT / flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


assimilatory sulfite reductase (NADPH) / sulfite reductase (NADPH) activity / sulfite reductase complex (NADPH) / riboflavin reductase (NADPH) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / NADP+ binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding ...assimilatory sulfite reductase (NADPH) / sulfite reductase (NADPH) activity / sulfite reductase complex (NADPH) / riboflavin reductase (NADPH) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / NADP+ binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain / Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain, Proteobacteria / Flavodoxin domain / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. ...Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain / Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain, Proteobacteria / Flavodoxin domain / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Sibille, N. / Blackledge, M. / Brutscher, B. / Coves, J. / Bersch, B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Solution Structure of the Sulfite Reductase Flavodoxin-like Domain from Escherichia coli
著者: Sibille, N. / Blackledge, M. / Brutscher, B. / Coves, J. / Bersch, B.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Reactivity, secondary structure, and molecular topology of the Escherichia coli sulfite reductase flavodoxin-like domain
著者: Champier, L. / Sibille, N. / Bersch, B. / Brutscher, B. / Blackledge, M. / Coves, J.
#2: ジャーナル: J.BIOMOL.NMR / 年: 2001
タイトル: 1H, 13C, and 15N assignment of the flavodoxin-like domain of the Escherichia coli sulfite reductase
著者: Sibille, N. / Coves, J. / Marion, D. / Brutscher, B. / Bersch, B.
履歴
登録2005年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3482
ポリマ－17,8911
非ポリマー4561
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 15initial selection based on experimental energy target function
代表モデルモデル #2fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component / SIR-FP


分子量: 17891.205 Da / 分子数: 1 / 断片: SiR-FP18, flavodoxin-like domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: cysJ / プラスミド: pet30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38038, assimilatory sulfite reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
4113D 15N-separated NOESY
3213D 13C-separated NOESY
7312D NOESY
NMR実験の詳細Text: residual dipolar couplings and 3hJNC couplings for the detection of hydrogen-bonds have been measured using 3D-HNCO-type experiments.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM U-15N, U-13C, 80%-2H SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, H2O/D2O 90:10
21.5mM U-15N, U-13C, SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, H2O/D2O 90:10
31.5mM U-15N, U-13C, SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, D2O
41.5mM U-15N, SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, H2O/D2O 90:10
51.5mM U-15N, U-13C, 80%-2H SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, 2mM MgCl2, H2O/D2O 90:10, + 14mg/ml filamentous Pf1 phage
61.5mM U-15N, U-13C, 80%-2H SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, H2O/D2O 90:10, +5% C12E5/hexanol with r=0.96
71.5mM U-15N, SiR-FP18100mM phosphate buffer pH 7.0, D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100mM phosphate buffer 7ambient 303 K
2100mM phosphate buffer, 2mM MgCl2 7ambient 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Discover2.98Accelrys Inc.構造決定
SCULPTOR1Hus, J.C., Blackledge, M.精密化
Felix2000Hare, F.解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: residues 52-62 and 209-218 are disordered and are not included in the pdb file.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: initial selection based on experimental energy target function
計算したコンフォーマーの数: 15 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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