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- PDB-1yj5: Molecular architecture of mammalian polynucleotide kinase, a DNA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yj5
タイトルMolecular architecture of mammalian polynucleotide kinase, a DNA repair enzyme
要素
  • 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase FHA domain
  • 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase catalytic domain
キーワードTRANSFERASE / Beta sandwich / P-loop
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide 3'-phosphatase / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / polynucleotide 3'-phosphatase activity / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA ligation involved in DNA repair / SCF ubiquitin ligase complex / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining ...polynucleotide 3'-phosphatase / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / polynucleotide 3'-phosphatase activity / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA ligation involved in DNA repair / SCF ubiquitin ligase complex / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / DNA repair / DNA damage response / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 ...Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. ...Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. / Durocher, D. / Weinfeld, M. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: The molecular architecture of the mammalian DNA repair enzyme, polynucleotide kinase.
著者: Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. / Durocher, D. / Weinfeld, M. / Glover, J.N.
履歴
登録2005年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase catalytic domain
B: 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase catalytic domain
C: 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase FHA domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,84915
ポリマ－100,6963
非ポリマー1,15312
水1,40578
1
A: 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase catalytic domain
B: 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase catalytic domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,53914
ポリマ－85,3862
非ポリマー1,15312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-212 kcal/mol
Surface area36030 Å2
手法PISA
2
C: 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase FHA domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3101
ポリマ－15,3101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.473, 169.872, 77.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase catalytic domain / polynucleotide kinase


分子量: 42693.082 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 140-522 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold 99 / 参照: UniProt: Q9JLV6, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#2: タンパク質 5' polynucleotide kinase-3' phosphatase FHA domain / polynucleotide kinase


分子量: 15310.164 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold 99 / 参照: UniProt: Q9JLV6, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.1M Tris (pH 8.3 - 8.7), 18-20% PEG 5000 MME, 0.1M Li2SO4, 5mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.0199, 0.9793, 0.9797
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月20日
放射モノクロメーター: mirror, Si(111) double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.01991
20.97931
30.97971
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 31529 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.448 / % possible all: 91.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→29.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 29.81 / SU ML: 0.28 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.033 / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2525 1562 5 %RANDOM
Rwork0.21856 ---
obs0.22029 29868 99.54 %-
all-31529 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.374 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.19 Å20 Å20 Å2
2--5.27 Å20 Å2
3----3.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6706 0 60 78 6844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0226926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9231.9779418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8185864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.01223.345296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.24151112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.691552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1430.32915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.54599
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.5325
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0890.364
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0950.58
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2011.54429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.36126983
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.47832790
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7724.52435
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 96 -
Rwork0.307 2113 -
obs--96.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9971-0.68210.83441.3413-1.05451.5185-0.0101-0.0174-0.0221-0.0307-0.0022-0.00470.06730.03270.01230.0662-0.03340.02220.02-0.01180.133343.20739.54577.658
20.9132-0.48741.04381.0855-1.21842.7110.0670.1705-0.2171-0.01930.03410.03760.13130.0194-0.10110.0328-0.00870.01260.0531-0.07780.168223.97335.50937.435
30.92572.3296-0.720211.71820.7127.9751-0.2852-0.35730.1245-1.00260.3805-0.27390.26260.3332-0.09530.24340.127-0.00760.24750.08150.301657.9057.53745.334
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA144 - 5225 - 383
2X-RAY DIFFRACTION2BB140 - 5221 - 383
3X-RAY DIFFRACTION3CC6 - 1106 - 110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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