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万見
- PDB-1yhv: Crystal Structure of PAK1 kinase domain with two point mutations ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yhv
タイトルCrystal Structure of PAK1 kinase domain with two point mutations (K299R, T423E)
要素Serine/threonine-protein kinase PAK 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / kinase / active conformation / activation loop / ATP binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Activation of RAC1 / Ephrin signaling ...negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Activation of RAC1 / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of fibroblast migration / regulation of axonogenesis / RHOV GTPase cycle / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / branching morphogenesis of an epithelial tube / establishment of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RHOQ GTPase cycle / exocytosis / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / neuron projection morphogenesis / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / intercalated disc / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of protein targeting to membrane / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of axon extension / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RHO GTPases activate PKNs / collagen binding / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / CD209 (DC-SIGN) signaling / cerebellum development / cellular response to starvation / Signal transduction by L1 / VEGFR2 mediated vascular permeability / actin filament / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / Z disc / cellular response to insulin stimulus / G beta:gamma signalling through CDC42 / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / chromosome / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / response to hypoxia / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / chromatin remodeling / axon / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / dendrite / centrosome / DNA damage response / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PAK 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lei, M. / Robinson, M.A. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: The Active Conformation of the PAK1 Kinase Domain
著者: Lei, M. / Robinson, M.A. / Harrison, S.C.
履歴
登録2005年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3011
ポリマ－33,3011
非ポリマー00
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.962, 103.296, 122.876
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / E.C.2.7.1.37 / p21-activated kinase 1 / PAK-1 / P65-PAK / Alpha-PAK


分子量: 33301.242 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 変異: K299R, T423E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK1 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NB42 / 参照: UniProt: Q13153, EC: 2.7.1.37
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, NaCl, PIPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 30537 / Num. obs: 30537 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.252 / Net I/σ(I): 24.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2399 1514 5 %random
Rwork0.22 ---
all0.2226 30500 --
obs0.2226 30500 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.256 Å20 Å20 Å2
2--5.041 Å20 Å2
3---5.215 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2270 0 0 218 2488
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1682.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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