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- PDB-1ygu: Crystal structure of the tandem phosphatase domains of RPTP CD45 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ygu
タイトルCrystal structure of the tandem phosphatase domains of RPTP CD45 with a pTyr peptide
要素
  • Leukocyte common antigen
  • Polyoma Middle T antigen
キーワードHYDROLASE / CD45 / protein tyrosine phosphatase / phosphotyrosine / polyoma middle T antigen / RPTP
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein tyrosine kinase activity / plasma membrane raft distribution / positive regulation of antigen receptor-mediated signaling pathway / positive regulation of hematopoietic stem cell migration / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell proliferation / membrane microdomain / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / regulation of interleukin-8 production ...regulation of protein tyrosine kinase activity / plasma membrane raft distribution / positive regulation of antigen receptor-mediated signaling pathway / positive regulation of hematopoietic stem cell migration / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell proliferation / membrane microdomain / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / regulation of interleukin-8 production / regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / Other semaphorin interactions / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of protein autophosphorylation / cell cycle phase transition / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / natural killer cell differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / bleb / stem cell development / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / negative thymic T cell selection / regulation of phagocytosis / positive thymic T cell selection / heparan sulfate proteoglycan binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / bone marrow development / heterotypic cell-cell adhesion / ankyrin binding / positive regulation of immunoglobulin production / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of interleukin-2 production / response to aldosterone / spectrin binding / dephosphorylation / B cell proliferation / positive regulation of stem cell proliferation / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / T cell differentiation / host cell membrane / positive regulation of protein kinase activity / hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of B cell proliferation / release of sequestered calcium ion into cytosol / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein dephosphorylation / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein-tyrosine-phosphatase / B cell differentiation / T cell activation / secretory granule membrane / protein tyrosine phosphatase activity / response to gamma radiation / B cell receptor signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tumor necrosis factor production / MAPK cascade / heparin binding / T cell receptor signaling pathway / regulation of gene expression / defense response to virus / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / membrane raft / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / Neutrophil degranulation / synapse / protein kinase binding / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Protein tyrosine phosphatase, receptor type, N-terminal / Protein tyrosine phosphatase N terminal / Leukocyte receptor CD45 / Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / : / DnaJ molecular chaperone homology domain / Chaperone J-domain superfamily ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Protein tyrosine phosphatase, receptor type, N-terminal / Protein tyrosine phosphatase N terminal / Leukocyte receptor CD45 / Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / : / DnaJ molecular chaperone homology domain / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Middle T antigen / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nam, H. / Poy, F. / Saito, H. / Frederick, C.A.
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2005
タイトル: Structural basis for the function and regulation of the receptor protein tyrosine phosphatase CD45.
著者: Nam, H.J. / Poy, F. / Saito, H. / Frederick, C.A.
履歴
登録2005年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukocyte common antigen
B: Leukocyte common antigen
C: Polyoma Middle T antigen
D: Polyoma Middle T antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,0944
ポリマ－144,0944
非ポリマー00
水00
1
A: Leukocyte common antigen
C: Polyoma Middle T antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0472
ポリマ－72,0472
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area25250 Å2
手法PISA
2
B: Leukocyte common antigen
D: Polyoma Middle T antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0472
ポリマ－72,0472
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area26160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.900, 57.920, 159.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Two biological units are present in an asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Leukocyte common antigen / L-CA / CD45 antigen / T200


分子量: 71500.625 Da / 分子数: 2 / 断片: D1 and D2 PTP domains / 変異: C828S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRC, CD45 / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08575, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Polyoma Middle T antigen


分子量: 546.464 Da / 分子数: 2 / 断片: Middle T antigen (residues 248-251, SWS:P03077) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Polyoma Middle T antigen pTyr peptide / 参照: UniProt: P03077
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 4000, sodium acetate, glycerol, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月3日
放射モノクロメーター: channel cut crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 34492 / Num. obs: 32025 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 57.5 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2268 / % possible all: 67

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: D2 domain of RPTP LAR

解像度: 2.9→29.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1758427.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 1588 5 %RANDOM
Rwork0.262 ---
all0.265 34492 --
obs0.262 32025 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.2085 Å2 / ksol: 0.28125 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.51 Å20 Å2-25.93 Å2
2--41.82 Å20 Å2
3----29.31 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.61 Å0.51 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.91 Å0.69 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9531 0 0 0 9531
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.466 195 4.9 %
Rwork0.434 3804 -
obs--70.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMPTY.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PTY_MOD.PARION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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