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万見
- PDB-1ydp: 1.9A crystal structure of HLA-G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ydp
タイトル1.9A crystal structure of HLA-G
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
  • histone 2a peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral B cell tolerance induction / positive regulation of tolerance induction / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of dendritic cell differentiation / positive regulation of natural killer cell cytokine production / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / cis-Golgi network membrane / negative regulation of immune response / positive regulation of T cell tolerance induction / negative regulation of G0 to G1 transition ...peripheral B cell tolerance induction / positive regulation of tolerance induction / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of dendritic cell differentiation / positive regulation of natural killer cell cytokine production / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / cis-Golgi network membrane / negative regulation of immune response / positive regulation of T cell tolerance induction / negative regulation of G0 to G1 transition / chromatin-protein adaptor activity / XY body / protein localization to site of double-strand break / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / filopodium membrane / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of macrophage cytokine production / CD8 receptor binding / response to ionizing radiation / protein homotrimerization / site of DNA damage / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / cellular defense response / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / negative regulation of T cell proliferation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / positive regulation of interleukin-12 production / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / positive regulation of DNA repair / male germ cell nucleus / DNA methylation / : / : / negative regulation of angiogenesis / Condensation of Prophase Chromosomes / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / DNA damage checkpoint signaling / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / condensed nuclear chromosome / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / meiotic cell cycle / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / Transcriptional regulation by small RNAs / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / double-strand break repair via homologous recombination / HFE-transferrin receptor complex / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / T cell mediated cytotoxicity / NoRC negatively regulates rRNA expression / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / cerebral cortex development / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding
類似検索 - 分子機能
MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A ...MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone H2AX / HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Clements, C.S. / Kjer-nielsen, L. / Kostenko, L. / Hoare, H.L. / Dunstone, M.A. / Moses, E. / Freed, K. / Brooks, A.G. / Rossjohn, J. / Mccluskey, J.
引用ジャーナル: PROC.NATL.ACAD.SCI.USA / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of HLA-G: A nonclassical MHC class I molecule expressed at the fetal-maternal interface
著者: Clements, C.S. / Kjer-Nielsen, L. / Kostenko, L. / Hoare, H.L. / Dunstone, M.A. / Moses, E. / Freed, K. / Brooks, A.G. / Rossjohn, J. / McCluskey, J.
履歴
登録2004年12月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月25日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.src_method / _pdbx_entity_src_syn.details ..._entity.src_method / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
P: histone 2a peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0166
ポリマ－44,8863
非ポリマー1303
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
2
B: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子

A: MHC class I antigen
P: histone 2a peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0166
ポリマ－44,8863
非ポリマー1303
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-x+y+1,-z+2/31
Buried area3030 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area20820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.150, 77.150, 151.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-538-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31858.312 Da / 分子数: 1 / 断片: HLA-G heavy chain / 変異: C42S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P17693
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / HLA-G / HDCMA22P


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61769

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 P

#3: タンパク質・ペプチド histone 2a peptide


分子量: 1148.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P16104*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 430分子

#4: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.62 %

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 130133

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.264 -
Rwork0.235 -
obs-40820
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3160 0 3 427 3590

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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