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- PDB-1ycp: THE CRYSTAL STRUCTURE OF FIBRINOGEN-AA PEPTIDE 1-23 (F8Y) BOUND T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ycp
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF FIBRINOGEN-AA PEPTIDE 1-23 (F8Y) BOUND TO BOVINE THROMBIN EXPLAINS WHY THE MUTATION OF PHE-8 TO TYROSINE STRONGLY INHIBITS NORMAL CLEAVAGE AT ARGININE-16
要素
  • (EPSILON THROMBIN) x 3
  • ALPHA THROMBIN
  • FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE SUBSTRATE / FIBRINOPEPTIDE-A / COMPLEX (SERINE PROTEASE-PEPTIDE) / THROMBIN / HYDROLASE-HYDROLASE SUBSTRATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / thrombin / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / platelet activation / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / ER-Phagosome pathway / : / protein-containing complex assembly / blood microparticle / protein-macromolecule adaptor activity / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / external side of plasma membrane / calcium ion binding / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain ...Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Fibrinogen alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Malkowski, M.G. / Edwards, B.F.P.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of fibrinogen-Aalpha peptide 1-23 (F8Y) bound to bovine thrombin explains why the mutation of Phe-8 to tyrosine strongly inhibits normal cleavage at Arg-16.
著者: Malkowski, M.G. / Martin, P.D. / Lord, S.T. / Edwards, B.F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Bovine Thrombin Complexed with an Uncleavable Analog of Residues 7-19 of Fibrinogen a Alpha: Geometry of the Catalytic Triad and Interactions of the P1', P2', and P3' Substrate Residues
著者: Martin, P.D. / Malkowski, M.G. / Dimaio, J. / Konishi, Y. / Ni, F. / Edwards, B.F.
履歴
登録1997年5月1日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: EPSILON THROMBIN
H: ALPHA THROMBIN
F: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA
J: EPSILON THROMBIN
K: EPSILON THROMBIN
M: EPSILON THROMBIN
N: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7327
ポリマ－75,7327
非ポリマー00
水4,972276
1
L: EPSILON THROMBIN
H: ALPHA THROMBIN
F: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8573
ポリマ－37,8573
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12480 Å2
手法PISA
2
J: EPSILON THROMBIN
K: EPSILON THROMBIN
M: EPSILON THROMBIN
N: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8754
ポリマ－37,8754
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9990 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area12050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.270, 88.270, 195.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THERE ARE TWO INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT: COMPLEX 1 EPSILON THROMBIN: CHAINS J, K, M FIBRINOPEPTIDE: CHAIN F COMPLEX 2 ALPHA THROMBIN: CHAINS L, H FIBRINOPEPTIDE: CHAIN N

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 LJFN

#1: タンパク質・ペプチド EPSILON THROMBIN


分子量: 5735.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量: 2349.497 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 1 - 23 / Mutation: F308Y / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P02671

-
タンパク質 , 3種, 3分子 HKM

#2: タンパク質 ALPHA THROMBIN


分子量: 29772.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#4: タンパク質 EPSILON THROMBIN


分子量: 17525.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735
#5: タンパク質 EPSILON THROMBIN


分子量: 12265.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735

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非ポリマー , 1種, 276分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ...CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. 226, 1085).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.26 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 2.0M AMMONIUM SULFATE 0.1M HEPES, PH 7.5 2.0% POLYETHYLENE GLYCOL 400
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlpeptide1drop
20.25 Mammonium phosphate1drop
32 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MHEPES1reservoir
52 %PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→7 Å / Num. obs: 18614 / % possible obs: 63 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å / % possible obs: 25 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→7 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.245 -
Rwork0.183 -
obs0.183 16345
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4570 0 0 276 4846
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.48
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.58
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(I): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.58
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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