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- PDB-1y64: Bni1p Formin Homology 2 Domain complexed with ATP-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y64
タイトルBni1p Formin Homology 2 Domain complexed with ATP-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • BNI1 protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FH2 ACTIN CYTOSKELETON / COILED COIL / ACTIN / TETRAMETHYLRHODAMINE-5-MALEIMIDE / ATP-STATE
機能・相同性
機能・相同性情報


polarisome / formin-nucleated actin cable assembly / budding cell apical bud growth / vesicle targeting / mitotic actomyosin contractile ring assembly / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / actin nucleation / incipient cellular bud site / cellular bud tip ...polarisome / formin-nucleated actin cable assembly / budding cell apical bud growth / vesicle targeting / mitotic actomyosin contractile ring assembly / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / actin nucleation / incipient cellular bud site / cellular bud tip / profilin binding / cellular bud neck / mating projection tip / barbed-end actin filament capping / cytoskeletal motor activator activity / establishment of cell polarity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / cell division site / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / establishment of mitotic spindle orientation / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / small GTPase binding / calcium-dependent protein binding / regulation of protein localization / lamellipodium / actin binding / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 - #50 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Formin, FH2 domain / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain ...Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 - #50 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Formin, FH2 domain / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix non-globular / Special / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Armadillo-type fold / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein BNI1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Otomo, T. / Tomchick, D.R. / Otomo, C. / Panchal, S.C. / Machius, M. / Rosen, M.K.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Structural basis of actin filament nucleation and processive capping by a formin homology 2 domain
著者: Otomo, T. / Tomchick, D.R. / Otomo, C. / Panchal, S.C. / Machius, M. / Rosen, M.K.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures Of A Formin Homology-2 Domain Reveal A Tethered-Dimer Architecture
著者: Xu, Y. / Moseley, J.B. / Sagot, I. / Poy, F. / Pellman, D. / Goode, B.L. / Eck, M.J.
#2: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: The Core FH2 Domain of Diaphanous-Related Formins Is an Elongated Actin Binding Protein that Inhibits Polymerization
著者: Shimada, A. / Nyitrai, M. / Vetter, I.R. / Kuhlmann, D. / Bugyi, B. / Narumiya, S. / Geeves, M.A. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2004年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: BNI1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3454
ポリマ－92,7982
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)231.997, 56.229, 100.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin 1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: muscle / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 BNI1 protein / Synthetic lethal 39


分子量: 50921.957 Da / 分子数: 1 / Fragment: FH2 DOMAIN, RESIDUES 1327-1769 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: BNI1, PPF3, SHE5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41832
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: potassium bromide, hepes, DTT, Tris, ATP, calcium chloride, ethylene glycol, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.99987, 0.9797, 0.97981, 0.96411
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月20日
放射モノクロメーター: Silicon crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.999871
20.97971
30.979811
40.964111
反射解像度: 3.05→31.78 Å / Num. all: 26458 / Num. obs: 26458 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 113 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 3.05→3.08 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1314 / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.05→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.313 1145 random
Rwork0.289 --
all0.313 23883 -
obs0.313 22738 -
Refine analyzeLuzzati sigma a free: 1.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6130 0 32 0 6162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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