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- PDB-1y2q: Crystal structure of the editing domain of threonyl-tRNA syntheta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y2q
タイトルCrystal structure of the editing domain of threonyl-tRNA synthetase from Pyrococcus abyssi
要素Threonyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / beta-alpha-beta fold / editing domain / tRNA-synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine-tRNA ligase / threonyl-tRNA aminoacylation / threonine-tRNA ligase activity / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Threonyl-tRNA synthetase, editing domain, archaea / Archaea-specific editing domain of threonyl-tRNA synthetase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase / D-aminoacyl-tRNA deacylase-like superfamily / Threonine-tRNA ligase, class IIa / Threonine-tRNA ligase catalytic core domain / : / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) ...Threonyl-tRNA synthetase, editing domain, archaea / Archaea-specific editing domain of threonyl-tRNA synthetase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase / D-aminoacyl-tRNA deacylase-like superfamily / Threonine-tRNA ligase, class IIa / Threonine-tRNA ligase catalytic core domain / : / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Threonine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Dwivedi, S. / Kruparani, S.P. / Sankaranarayanan, R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: A D-amino acid editing module coupled to the translational apparatus in archaea
著者: Dwivedi, S. / Kruparani, S.P. / Sankaranarayanan, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic investigations of a unique editing domain from archaebacteria
著者: Dwivedi, S. / Kruparani, S.P. / Sankaranarayanan, R.
履歴
登録2004年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Threonyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2821
ポリマ－16,2821
非ポリマー00
水3,171176
1
A: Threonyl-tRNA synthetase

A: Threonyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5642
ポリマ－32,5642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)61.752, 61.752, 64.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Threonyl-tRNA synthetase / Threonine--tRNA ligase / ThrRS


分子量: 16281.795 Da / 分子数: 1 / 断片: EDITING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (古細菌) / 遺伝子: thrS / プラスミド: pET21B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UZ14, threonine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月6日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. all: 10459 / Num. obs: 10459 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / Num. unique all: 928 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.95→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.785 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.218 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27224 500 4.8 %RANDOM
Rwork0.20546 ---
obs0.20865 9957 96.91 %-
all-9957 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.317 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.91 Å2-0.45 Å20 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3---1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1140 0 0 176 1316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3241.991566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0885142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.17824.80852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.67615220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.935156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02866
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.2790
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.731.5741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.20121162
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9113470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1624.5404
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 37 -
Rwork0.307 628 -
obs--85.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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