The biological assembly is a homodimer (obtained by superimposition of the full-length molecule (A) and the N-terminal domain (B)). Dimerisation via the N-terminal domain is essential for the formation of the THF-binding site.
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要素
#1: タンパク質
ProbabletRNAmodificationGTPasetrmE / TrmE GTP-binding protein
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.3→19.7 Å / Num. all: 44838 / Num. obs: 44730 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル
解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.05 / Num. unique all: 5335 / % possible all: 99.7
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解析
ソフトウェア
名称
分類
XDS
データスケーリング
XSCALE
データスケーリング
SHARP
位相決定
CNS
精密化
XDS
データ削減
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.7 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: THe authors are not sure about the position of the two SO4 ions with the high B-factors. From the density shape they would expect this type of Ion there due to the Ammonium Sulphate condition.