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- PDB-1xs1: dCTP deaminase from Escherichia coli in complex with dUTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xs1
タイトルdCTP deaminase from Escherichia coli in complex with dUTP
要素Deoxycytidine triphosphate deaminase
キーワードHYDROLASE / dCTP deaminase / nucleotide metabolism / trimer
機能・相同性
機能・相同性情報


dCTP deaminase / dUTP biosynthetic process / dCTP deaminase activity / dUMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / dTTP biosynthetic process / protein homotrimerization / response to radiation / nucleotide binding / protein-containing complex ...dCTP deaminase / dUTP biosynthetic process / dCTP deaminase activity / dUMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / dTTP biosynthetic process / protein homotrimerization / response to radiation / nucleotide binding / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
dCTP deaminase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEOXYURIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dCTP deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Johansson, E. / Fano, M. / Bynck, J.H. / Neuhard, J. / Larsen, S. / Sigurskjold, B.W. / Christensen, U. / Willemoes, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structures of dCTP deaminase from Escherichia coli with bound substrate and product: reaction mechanism and determinants of mono- and bifunctionality for a family of enzymes
著者: Johansson, E. / Fano, M. / Bynck, J.H. / Neuhard, J. / Larsen, S. / Sigurskjold, B.W. / Christensen, U. / Willemoes, M.
履歴
登録2004年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxycytidine triphosphate deaminase
B: Deoxycytidine triphosphate deaminase
C: Deoxycytidine triphosphate deaminase
D: Deoxycytidine triphosphate deaminase
E: Deoxycytidine triphosphate deaminase
F: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,61218
ポリマ－127,6586
非ポリマー2,95512
水7,692427
1
A: Deoxycytidine triphosphate deaminase
B: Deoxycytidine triphosphate deaminase
C: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3069
ポリマ－63,8293
非ポリマー1,4776
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14450 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
2
D: Deoxycytidine triphosphate deaminase
E: Deoxycytidine triphosphate deaminase
F: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3069
ポリマ－63,8293
非ポリマー1,4776
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14540 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area19640 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33230 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area35090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.035, 97.461, 95.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a trimer and the asymmetric unit contains two such trimers. The first trimer is built from chain A, B and C and the second trimer is built from chains D, E and F

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要素

#1: タンパク質
Deoxycytidine triphosphate deaminase / dCTP deaminase


分子量: 21276.256 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dcd / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28248, dCTP deaminase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-DUT / DEOXYURIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dUTP


分子量: 468.142 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O14P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 400, magnesium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.087 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月14日
放射モノクロメーター: Single asymmetrically cut Si(111) crystal with horizontal diffraction plane. The crystal is bendable for horizontal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.087 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 335111 / Num. obs: 100803 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.036
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Rsym value: 0.238 / % possible all: 0.826

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.8→25 Å / Num. parameters: 38488 / Num. restraintsaints: 66686 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: this is a twinned structure. The twinning operator is (h,k,l) -> (h,k,-h-l) and the twinning fraction is 0.47. The R-factor is 16.44% and the R-free is 19.51% when this twinning operator is ...詳細: this is a twinned structure. The twinning operator is (h,k,l) -> (h,k,-h-l) and the twinning fraction is 0.47. The R-factor is 16.44% and the R-free is 19.51% when this twinning operator is used. For F>4SIG(F) the corresponding values are 16.08% and 19.12%, respectively.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1951 4789 5.3 %RANDOM
Rwork0.1644 ---
obs0.1644 85935 90.1 %-
all-90724 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 10 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 9577
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9020 0 174 427 9621
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.045
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.058
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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