[日本語] English
万見
- PDB-1xrb: S-adenosylmethionine synthetase (MAT, ATP: L-methionine S-adenosy... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xrb
タイトルS-adenosylmethionine synthetase (MAT, ATP: L-methionine S-adenosyltransferase, E.C.2.5.1.6) in which MET residues are replaced with selenomethionine residues (MSE)
要素S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
キーワードTRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine cycle / S-adenosylmethionine biosynthetic process / potassium ion binding / one-carbon metabolic process / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain ...GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / S-adenosylmethionine synthase / S-adenosylmethionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Takusagawa, F. / Kamitori, S. / Misaki, S. / Markham, G.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of S-adenosylmethionine synthetase.
著者: Takusagawa, F. / Kamitori, S. / Misaki, S. / Markham, G.D.
履歴
登録1995年10月26日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6067
ポリマ－42,2891
非ポリマー3176
水00
1
A: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
ヘテロ分子

A: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,21214
ポリマ－84,5792
非ポリマー63312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)128.900, 128.900, 139.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Atom site foot note1: GLY 13 - HIS 14 OMEGA = 147.84 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: ASP 173 - ASP 174 OMEGA = 215.56 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: ASP 194 - GLN 195 OMEGA = 212.02 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: GLY 228 - ARG 229 OMEGA = 238.48 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: GLY 259 - GLY 260 OMEGA = 227.75 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-414-

K

詳細THE TETRAMERIC ENZYME CAN BE GENERATED BY THE FOLLOWING CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATIONS: X, Y, Z, -X, Y-X, 1/3-Z -X, 1-Y, Z X, 1+X-Y, 1/3-Z

-
要素

#1: タンパク質 S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE / MAT / ATP:L-METHIONINE S-ADENOSYLTRANSFERASE


分子量: 42289.363 Da / 分子数: 1 / 変異: MET RESIDUES ARE REPLACED WITH SELENOMETHIONINE / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04384, UniProt: P0A817*PLUS, methionine adenosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.96 %
結晶化
*PLUS
温度: 26 ℃ / pH: 7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMpotassium phosphate11
210 mM11MgCl2
333 %(v/v)ammonium sulfate11
410 mg/mlprotein11

-
データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→10 Å / Num. obs: 62929 / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
Num. obs: 13507 / % possible obs: 97.7 % / Num. measured all: 62929 / Rmerge(I) obs: 0.069

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→10 Å / σ(I): 2.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 --
Rwork0.188 --
obs0.188 13507 97.7 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3534 0 14 0 3548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_dihedral_angle_deg / Dev ideal: 25.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.13 Å / Total num. of bins used: 8 / Num. reflection obs: 1604 / Rfactor obs: 0.279

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る