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- PDB-1xph: Structure of DC-SIGNR and a portion of repeat domain 8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xph
タイトルStructure of DC-SIGNR and a portion of repeat domain 8
要素CD209 antigen-like protein 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / SUGAR BINDING PROTEIN / C-type lectin / carbohydrate recognition domain / repeat domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell recognition / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / ICAM-3 receptor activity / virion binding / leukocyte cell-cell adhesion / pattern recognition receptor activity / antigen processing and presentation / RSV-host interactions / D-mannose binding ...cell-cell recognition / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / ICAM-3 receptor activity / virion binding / leukocyte cell-cell adhesion / pattern recognition receptor activity / antigen processing and presentation / RSV-host interactions / D-mannose binding / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / viral genome replication / peptide antigen binding / calcium-dependent protein binding / signaling receptor activity / host cell / virus receptor activity / carbohydrate binding / adaptive immune response / receptor-mediated virion attachment to host cell / intracellular signal transduction / immune response / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / innate immune response / virion attachment to host cell / extracellular region / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type lectin domain family 4 member M
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.41 Å
データ登録者Snyder, G.A. / Colonna, M. / Sun, P.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: The structure of DC-SIGNR with a portion of its repeat domain lends insights to modeling of the receptor tetramer.
著者: Snyder, G.A. / Colonna, M. / Sun, P.D.
履歴
登録2004年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD209 antigen-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6032
ポリマ－17,5631
非ポリマー401
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.233, 54.887, 62.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CD209 antigen-like protein 1 / Dendritic cell-specific ICAM-3 non-integrin related DC-SIGNR / Carbohydrate recognition domain and ...Dendritic cell-specific ICAM-3 non-integrin related DC-SIGNR / Carbohydrate recognition domain and repeat 8 of DC-SIGNR / Dendritic cell-specific ICAM-3-grabbing nonintegrin 2 / DC-SIGN2 / DC-SIGN related protein / DC-SIGNR / Liver/lymph node specific ICAM-3-grabbing nonintegrin / L-SIGN


分子量: 17563.219 Da / 分子数: 1
断片: sequence database residues 250-399: contains C-type lectin domain (residues 274-390)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9H2X3
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MgCl2, 100mM Na Cacodylate, 12% PEG 3000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0395 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→31.4 Å / Num. all: 25340 / Num. obs: 25340 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.069
反射 シェル解像度: 1.41→1.48 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Rsym value: 0.222 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K9J

1k9j


解像度: 1.41→31.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 0.858 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19295 1290 5.1 %RANDOM
Rwork0.17613 ---
obs0.17698 23999 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.071 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.41→31.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1141 0 1 103 1245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211174
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.881591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82832166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.495137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02270
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3190.2256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.250.21149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.2618
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.244
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3670.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9641.5689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79521100
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4913485
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9754.5491
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.41→1.448 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.197 113
Rwork0.192 1759

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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