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- PDB-1xnt: NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE SINGLE-STRAND BREAK REPAIR PROTEIN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xnt
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF THE SINGLE-STRAND BREAK REPAIR PROTEIN XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN
要素PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / XRCC1 / 3D NMR / DNA REPAIR / SINGLE-STRAND BREAK DNA BINDING / DNA POLYMERASE- BETA BINDING / BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / regulation of base-excision repair / single strand break repair / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) ...oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / regulation of base-excision repair / single strand break repair / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / 3' overhang single-stranded DNA endonuclease activity / response to hydroperoxide / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / hippocampus development / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / chromosome, telomeric region / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Galactose-binding domain-like / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Galactose-binding domain-like / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Marintchev, A. / Mullen, G.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Solution structure of the single-strand break repair protein XRCC1 N-terminal domain.
著者: Marintchev, A. / Mullen, M.A. / Maciejewski, M.W. / Pan, B. / Gryk, M.R. / Mullen, G.P.
履歴
登録1999年2月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2461
ポリマ－20,2461
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)23 / 6030 OUT OF 60 STRUCTURES IN DYANA, CRITERION: TARGET FUNCTION. X-PLOR REFINEMENT: 23 OUT OF 30 STRUCTURES, CRITERIA: NO NOE RESTRAINT VIOLATIONS > 0.5 A AND NO DIHEDRAL ANGLE RESTRAINT VIOLATIONS > 5 DEG.
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1) / XRCC1-NTD


分子量: 20245.672 Da / 分子数: 1
断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-183. RESIDUES 152-183 ARE DISORDERED AND NOT SHOWN.
変異: D179E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: XRCC1 / プラスミド: PET23A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21[DE3]PLYSS / 参照: UniProt: P18887

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
121CBCA(CO)NH
131HNCA
141HN(CO)CA
15115N-EDITED TOCSY
161HCC(CO)NH
171CC(CO)NH
181(H)CCH TOCSY
191HNCO
1101HNHA
1111HNHB
11212D (HB)CB(CGCD)HD
11311H-15N-HSQC
11411H-13C-HSQC
11511H-TOCSY
1161AROMATIC 1H-13C-HSQC
1171HMQC-J
11813D 15N-NOESY
11913D 13C-NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE- AND DOUBLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C-, 15N-LABELED XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN

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試料調製

詳細内容: H2O AND D2O
試料状態イオン強度: 0.4 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
DYANA1.5構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. RMSD (ANGSTROMS) WITH RESPECT TO MEAN: BETA-STRANDS: HEAVY BACKBONE ATOMS 0.26 +/- 0.05; ALL HEAVY ATOMS 0.69 +/- 0.13. RESIDUES 3- ...詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. RMSD (ANGSTROMS) WITH RESPECT TO MEAN: BETA-STRANDS: HEAVY BACKBONE ATOMS 0.26 +/- 0.05; ALL HEAVY ATOMS 0.69 +/- 0.13. RESIDUES 3-76, 83-151 (EXCLUDING THE FLEXIBLE 77-82) : HEAVY BACKBONE ATOMS 0.42 +/- 0.09; ALL HEAVY ATOMS 0.87 +/- 0.12.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 30 OUT OF 60 STRUCTURES IN DYANA, CRITERION: TARGET FUNCTION. X-PLOR REFINEMENT: 23 OUT OF 30 STRUCTURES, CRITERIA: NO NOE RESTRAINT VIOLATIONS > 0.5 A AND NO ...コンフォーマー選択の基準: 30 OUT OF 60 STRUCTURES IN DYANA, CRITERION: TARGET FUNCTION. X-PLOR REFINEMENT: 23 OUT OF 30 STRUCTURES, CRITERIA: NO NOE RESTRAINT VIOLATIONS > 0.5 A AND NO DIHEDRAL ANGLE RESTRAINT VIOLATIONS > 5 DEG.
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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