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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xna | ||||||
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タイトル | NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE SINGLE-STRAND BREAK REPAIR PROTEIN XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN | ||||||
要素 | PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1) | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN / XRCC1 / 3D NMR / DNA REPAIR / SINGLE-STRAND BREAK DNA BINDING / DNA POLYMERASE-BETA BINDING / BETA SANDWICH | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / : / positive regulation of DNA ligase activity / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding ...3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / : / positive regulation of DNA ligase activity / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of single strand break repair / cerebellum morphogenesis / voluntary musculoskeletal movement / single strand break repair / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / hippocampus development / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome, telomeric region / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Marintchev, A. / Mullen, G.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999 タイトル: Solution structure of the single-strand break repair protein XRCC1 N-terminal domain. 著者: Marintchev, A. / Mullen, M.A. / Maciejewski, M.W. / Pan, B. / Gryk, M.R. / Mullen, G.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xna.cif.gz | 62.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xna.ent.gz | 46.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xna.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1xna_validation.pdf.gz | 250.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1xna_full_validation.pdf.gz | 250.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1xna_validation.xml.gz | 5.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1xna_validation.cif.gz | 6.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xn/1xna ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xn/1xna | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20245.672 Da / 分子数: 1 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-183. RESIDUES 152-183 ARE DISORDERED AND NOT SHOWN. 変異: D179E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: XRCC1 / プラスミド: PET23A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21[DE3]PLYSS / 参照: UniProt: P18887 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-AND DOUBLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C-, 15N-LABELED XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN |
-試料調製
詳細 | 内容: H2O AND D2O |
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試料状態 | イオン強度: 0.4 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JOURNAL CITATION ABOVE. | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE OF 23 CONFORMERS 登録したコンフォーマーの数: 1 |