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万見
- PDB-1xm2: Crystal structure of Human PRL-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xm2
タイトルCrystal structure of Human PRL-1
要素Tyrosine Phosphatase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / early endosome / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum ...protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / early endosome / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...: / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein tyrosine phosphatase type IVA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jeong, D.G. / Kim, S.J. / Kim, J.H. / Son, J.H. / Ryu, S.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Trimeric structure of PRL-1 phosphatase reveals an active enzyme conformation and regulation mechanisms
著者: Jeong, D.G. / Kim, S.J. / Kim, J.H. / Son, J.H. / Park, M.R. / Lim, S.M. / Yoon, T.S. / Ryu, S.E.
履歴
登録2004年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine Phosphatase
B: Tyrosine Phosphatase
C: Tyrosine Phosphatase
D: Tyrosine Phosphatase
E: Tyrosine Phosphatase
F: Tyrosine Phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,95812
ポリマ－120,3816
非ポリマー5766
水1,65792
1
A: Tyrosine Phosphatase
B: Tyrosine Phosphatase
C: Tyrosine Phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4796
ポリマ－60,1913
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Tyrosine Phosphatase
E: Tyrosine Phosphatase
F: Tyrosine Phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4796
ポリマ－60,1913
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.290, 84.760, 122.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a trimer. Two trimers exist in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine Phosphatase / PRL-1


分子量: 20063.527 Da / 分子数: 6 / 変異: C104S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93096, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4K, Sodium Acetate, AMS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 0.979, 0.9792, 0.9794, 0.9716
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年5月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97921
30.97941
40.97161
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. all: 32950 / Num. obs: 31124 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 4531 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→40 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 1546 -random
Rwork0.237 ---
all0.243 32950 --
obs0.237 31124 94.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7080 0 30 92 7202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.17
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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