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- PDB-1xlm: D254E, D256E MUTANT OF D-XYLOSE ISOMERASE COMPLEXED WITH AL3 AND ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xlm
タイトルD254E, D256E MUTANT OF D-XYLOSE ISOMERASE COMPLEXED WITH AL3 AND XYLITOL
要素D-XYLOSE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / AL / SUBSTRATE INDUCED METAL ION MOVEMENT / XYLOSE METABOLISM / PENTOSE SHUNT
機能・相同性
機能・相同性情報


xylose isomerase / xylose isomerase activity / D-xylose metabolic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Xylose isomerase, actinobacteria / Xylose isomerase / Xylose isomerase family profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM ION / Xylitol / Xylose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter sp. NRRL (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gerczei, T. / Bocskei, Z.S. / Szabo, E. / Naray-Szabo, G. / Asboth, B.
引用
ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 1999
タイトル: Structure determination and refinement of the Al3+ complex of the D254,256E mutant of Arthrobacter D-xylose isomerase at 2.40 A resolution. Further evidence for inhibitor-induced metal ion movement.
著者: Gerczei, T. / Bocskei, Z. / Szabo, E. / Asboth, B. / Naray-Szabo, G.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1997
タイトル: Role of Electrostatics at the Catalytic Metal Binding Site in Xylose Isomerase Action: Ca(2+)-Inhibition and Metal Competence in the Double Mutant D254E/D256E
著者: Fuxreiter, M. / Bocskei, Z. / Szeibert, A. / Szabo, E. / Dallmann, G. / Naray-Szabo, G. / Asboth, B.
履歴
登録1997年7月22日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-XYLOSE ISOMERASE
B: D-XYLOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,8878
ポリマ－86,4742
非ポリマー4126
水1,60389
1
A: D-XYLOSE ISOMERASE
B: D-XYLOSE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: D-XYLOSE ISOMERASE
B: D-XYLOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,77316
ポリマ－172,9494
非ポリマー82412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area33730 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area44850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)139.600, 140.700, 83.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.076426, -0.997075, -0.001045), (-0.997075, -0.076425, -0.001081), (0.000998, 0.001125, -0.999999)
ベクター: 67.2615, 72.6074, 7.5022)

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要素

#1: タンパク質 D-XYLOSE ISOMERASE


分子量: 43237.219 Da / 分子数: 2 / 変異: D254E, D256E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter sp. NRRL (バクテリア)
株: B3728 / プラスミド: PAXI3 / 細胞内の位置 (発現宿主): SECRETION / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P12070, xylose isomerase
#2: 糖 ChemComp-XYL / Xylitol / D-Xylitol


タイプ: D-saccharide / 分子量: 152.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O5
#3: 化合物
ChemComp-AL / ALUMINUM ION


分子量: 26.982 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Al
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.75 M (NH4)2SO4, 1.50 MM THYMOL, 0.05 TRIS, PH 7.0, THEN SOAKED INTO A SOLUTION CONTAINING 5 MM AL3+, 1.5 M XYLITOL, 1.50 M (NH4)2SO4 AND 6.0 M THYMOL IN 1.50 M ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.75 M (NH4)2SO4, 1.50 MM THYMOL, 0.05 TRIS, PH 7.0, THEN SOAKED INTO A SOLUTION CONTAINING 5 MM AL3+, 1.5 M XYLITOL, 1.50 M (NH4)2SO4 AND 6.0 M THYMOL IN 1.50 M TRIS-HCL PH 8.0 FOR TWO DAYS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110.0 mg/mlprotein1drop
20.05 MTris1drop
30.75 Mammonium sulfate1drop
41.50 mMthymol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月1日 / 詳細: NORMAL FOCUS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→8 Å / Num. obs: 32570 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 4.87
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / 冗長度: 2.65 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.164 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. measured all: 142427 / Rmerge(I) obs: 0.1195

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XLA

1xla


解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 3145 10 %RANDOM
Rwork0.1792 ---
obs0.1792 27301 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.252 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.273 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6092 0 24 89 6205
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.4491.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.132
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.4492
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it1.132.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 1.317 Å2 / Rms dev position: 0.017 Å / Weight Biso : 1 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 76 10.8 %
Rwork0.235 629 -
obs--45.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2XYL.PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3AL.PARXYL.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM19.SOLAL.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2223 / Num. reflection obs: 108813
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 13.45 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.07

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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