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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xlg | ||||||
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タイトル | MECHANISM FOR ALDOSE-KETOSE INTERCONVERSION BY D-XYLOSE ISOMERASE INVOLVING RING OPENING FOLLOWED BY A 1,2-HYDRIDE SHIFT | ||||||
要素 | D-XYLOSE ISOMERASE | ||||||
キーワード | ISOMERASE(INTRAMOLECULAR OXIDOREDUCTASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 xylose isomerase / D-xylose metabolic process / xylose isomerase activity / magnesium ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Arthrobacter sp. (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Collyer, C.A. / Henrick, K. / Blow, D.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Mechanism for aldose-ketose interconversion by D-xylose isomerase involving ring opening followed by a 1,2-hydride shift. 著者: Collyer, C.A. / Henrick, K. / Blow, D.M. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990 タイトル: Observations of Reaction Intermediates and the Mechanism of Aldose-Ketose Interconversion by D-Xylose Isomerase 著者: Collyer, C.A. / Blow, D.M. #2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1987 タイトル: Comparison of Backbone Structures of Glucose Isomerase from Streptomyces and Arthrobacter 著者: Henrick, K. / Blow, D.M. / Carrell, H.L. / Glusker, J.P. #3: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1986 タイトル: The Crystallization of Glucose Isomerase from Arthrobacter B3728 著者: Akins, J. / Brick, P. / Jones, H.B. / Hirayama, N. / Shaw, P.-C. / Blow, D.M. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE TWO SHEETS PRESENTED AS *BAA* AND *BAB* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT- ...SHEET THE TWO SHEETS PRESENTED AS *BAA* AND *BAB* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA-BARRELS. EACH IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xlg.cif.gz | 174.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xlg.ent.gz | 137.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xlg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1xlg_validation.pdf.gz | 394.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1xlg_full_validation.pdf.gz | 422.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1xlg_validation.xml.gz | 19.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1xlg_validation.cif.gz | 32.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xl/1xlg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xl/1xlg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO A 186 AND PRO B 186 ARE CIS PROLINES. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43209.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Arthrobacter sp. (バクテリア) / 株: NRRL B3728 / 参照: UniProt: P12070, xylose isomerase #2: 糖 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.04 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 34465 / % possible obs: 98.4 % / Num. measured all: 70003 / Rmerge(I) obs: 0.086 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 2.5→10 Å 詳細: THIS IS MODEL(18) AS DESCRIBED IN THE JRNL RECORDS ABOVE. EACH OF THE TWO MONOMERS OF THE TETRAMER IN THE ASYMMETRIC UNIT HAVE ONE MG++, ONE AL+++, AND ONE D-XYLOSE/XYLULOSE BOUND AT PH 6.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 25.6 Å2 |