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万見
- PDB-1xjh: NMR structure of the redox switch domain of the E. coli Hsp33 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xjh
タイトルNMR structure of the redox switch domain of the E. coli Hsp33
要素33 kDa chaperonin
キーワードCHAPERONE / REDOX-SWITCH DOMAIN / ZINC-BINDING DOMAIN / FOUR CYSTEINS COORDINATING ZINC
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of unfolded protein / protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / response to oxidative stress / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSP33 redox switch-like / Heat shock protein Hsp33, helix hairpin bin domain superfamily / Heat shock protein Hsp33 / Heat shock protein Hsp33, N-terminal / Heat shock protein Hsp33, C-terminal / Hsp33 protein / CBS domain Like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, molecular dynamics
データ登録者Won, H.S. / Low, L.Y. / De Guzman, R.N. / Martinez-Yamout, M.A. / Jakob, U. / Dyson, H.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Zinc-dependent Redox Switch Domain of the Chaperone Hsp33 has a Novel Fold
著者: Won, H.S. / Low, L.Y. / De Guzman, R.N. / Martinez-Yamout, M.A. / Jakob, U. / Dyson, H.J.
履歴
登録2004年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 33 kDa chaperonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1052
ポリマ－7,0401
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 33 kDa chaperonin / Heat shock protein 33 / HSP33


分子量: 7039.806 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal redox-switch domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hslO / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6Y5
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1223D 15N-separated NOESY
132HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM protein U-15N,13C; 10mM Tris-acetate buffer; 100mM NaCl; 1mM DTT; 93% H2O, 7%D2O93% H2O/7% D2O
22mM protein U-15N; 10mM Tris-acetate buffer; 100mM NaCl; 1mM DTT; 93% H2O, 7%D2O93% H2O/7% D2O
試料状態イオン強度: 10mM Tris-acetate; 100mM NaCl / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Brukercollection
NMRPipe2.3Delaglio解析
NMRView5Johnsonデータ解析
CYANA1.0.5Guentert構造決定
Amber7Case精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 960 restraints, 892 are NOE-derived distance constraints, 62 dihedral angle restraints,6 distance restraints from zinc coordination
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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