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- PDB-1xfw: Crystal structure of anthrax edema factor (EF) in complex with ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xfw
タイトルCrystal structure of anthrax edema factor (EF) in complex with calmodulin and 3'5' cyclic AMP (cAMP)
要素
  • Calmodulin 2
  • Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
キーワードLYASE/METAL BINDING PROTEIN / protein-protein interaction / LYASE-METAL BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / : / adenylate cyclase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation ...calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / : / adenylate cyclase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / host cell cytosol / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of cardiac muscle cell action potential / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / small molecule binding / RHO GTPases activate PAKs / : / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / enzyme regulator activity / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein serine/threonine kinase activator activity / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / mitochondrial membrane / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor / : / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / : / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / Calmodulin-1 / Calmodulin-sensitive adenylate cyclase / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Shen, Y. / Zhukovskaya, N.L. / Guo, Q. / Florian, J. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2005
タイトル: Calcium-independent calmodulin binding and two-metal-ion catalytic mechanism of anthrax edema factor.
著者: Shen, Y. / Zhukovskaya, N.L. / Guo, Q. / Florian, J. / Tang, W.J.
履歴
登録2004年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
E: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
F: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
O: Calmodulin 2
P: Calmodulin 2
Q: Calmodulin 2
R: Calmodulin 2
S: Calmodulin 2
T: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)644,72542
ポリマ－641,88312
非ポリマー2,84230
水1086
1
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
O: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4547
ポリマ－106,9802
非ポリマー4745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6520 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area44230 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
P: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4547
ポリマ－106,9802
非ポリマー4745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6440 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area44280 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
Q: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4547
ポリマ－106,9802
非ポリマー4745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6450 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area44250 Å2
手法PISA
4
D: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
R: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4547
ポリマ－106,9802
非ポリマー4745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area44280 Å2
手法PISA
5
E: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
S: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4547
ポリマ－106,9802
非ポリマー4745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6450 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area44230 Å2
手法PISA
6
F: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
T: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4547
ポリマ－106,9802
非ポリマー4745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area44260 Å2
手法PISA
7
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
O: Calmodulin 2
ヘテロ分子

D: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
R: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,90814
ポリマ－213,9614
非ポリマー94710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_546-x+1/2,y-1/2,-z+11
Buried area17020 Å2
ΔGint-167 kcal/mol
Surface area84540 Å2
手法PISA
8
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
P: Calmodulin 2
ヘテロ分子

C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
Q: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,90814
ポリマ－213,9614
非ポリマー94710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area16890 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area84530 Å2
手法PISA
9
F: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
T: Calmodulin 2
ヘテロ分子

E: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
S: Calmodulin 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,90814
ポリマ－213,9614
非ポリマー94710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_547-x+1/2,y-1/2,-z+21
Buried area16970 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area84500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)320.501, 185.044, 142.454
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.22, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 12分子 ABCDEFOPQRST

#1: タンパク質
Calmodulin-sensitive adenylate cyclase / ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Edema factor / EF / Anthrax edema toxin adenylate ...ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Edema factor / EF / Anthrax edema toxin adenylate cyclase component


分子量: 90128.898 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: cya / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40136, adenylate cyclase
#2: タンパク質
Calmodulin 2


分子量: 16851.561 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 36分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG400, magnesium chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年11月28日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→100 Å / Num. obs: 106659 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 120342 / Rsym value: 0.465 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→29.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 517178.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 5372 5 %RANDOM
Rwork0.266 ---
obs0.266 106659 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.2411 Å2 / ksol: 0.26171 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 74.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.09 Å20 Å20.33 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---7.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→29.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42828 0 156 6 42990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 862 5.4 %
Rwork0.375 15006 -
obs--84 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CMP.PARAMCMP.TOP

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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