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- PDB-1xfb: Human Brain Fructose 1,6-(bis)phosphate Aldolase (C isozyme) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xfb
タイトルHuman Brain Fructose 1,6-(bis)phosphate Aldolase (C isozyme)
要素Aldolase C
キーワードLYASE / isozyme specificity / structural enzymology / protein-protein interactions / isozyme specific residues / structure/function
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / Glycolysis / cytoskeletal protein binding / epithelial cell differentiation / gluconeogenesis / glycolytic process ...fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / Glycolysis / cytoskeletal protein binding / epithelial cell differentiation / gluconeogenesis / glycolytic process / tertiary granule lumen / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Arakaki, T.L. / Pezza, J.A. / Cronin, M.A. / Hopkins, C.E. / Zimmer, D.B. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Structure of human brain fructose 1,6-(bis)phosphate aldolase: linking isozyme structure with function
著者: Arakaki, T.L. / Pezza, J.A. / Cronin, M.A. / Hopkins, C.E. / Zimmer, D.B. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
履歴
登録2004年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldolase C
B: Aldolase C
C: Aldolase C
D: Aldolase C
E: Aldolase C
F: Aldolase C
G: Aldolase C
H: Aldolase C
I: Aldolase C
J: Aldolase C
K: Aldolase C
L: Aldolase C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)475,40412
ポリマ－475,40412
非ポリマー00
水00
1
A: Aldolase C
B: Aldolase C
C: Aldolase C
D: Aldolase C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,4684
ポリマ－158,4684
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Aldolase C
F: Aldolase C
G: Aldolase C
H: Aldolase C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,4684
ポリマ－158,4684
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
I: Aldolase C
J: Aldolase C
K: Aldolase C
L: Aldolase C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,4684
ポリマ－158,4684
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.872, 121.986, 129.517
Angle α, β, γ (deg.)107.96, 108.58, 97.39
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Tetramer of molecules A, B, C, D / Tetramer of molecules E, F, G, H / Tetramer of molecules I, J, K, L

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要素

#1: タンパク質
Aldolase C / Fructose 1 / 6-(bis)phosphate Aldolase


分子量: 39616.973 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P09972, fructose-bisphosphate aldolase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, Calcium Acetate, Tris, glucose, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月1日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→79.24 Å / Num. all: 89550 / Num. obs: 89550 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Limit h max: 27 / Limit h min: -29 / Limit k max: 41 / Limit k min: -29 / Limit l max: 46 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1989158.51 / Observed criterion F min: 6.4 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 3→3.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.34 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1J4E

1j4e


解像度: 3→79.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 8700 10 %random
Rwork0.255 ---
all0.257 89706 --
obs0.257 87177 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 30.8274 Å2 / ksol: 0.370575 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.51 Å2 / Biso mean: 35.37 Å2 / Biso min: 0.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.52 Å27.22 Å22.25 Å2
2--9.79 Å28.67 Å2
3----6.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.67 Å
Luzzati d res high-3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→79.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31476 0 0 0 31476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.99
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3-3.140.382111810.40.38596020.011112201072095.5
3.14-3.30.3310289.50.33997540.01112191078296.1
3.3-3.510.313111310.20.397610.009112731087496.5
3.51-3.780.28110549.70.27398000.009111801085497.1
3.78-4.160.25110410.10.2498250.008112081092997.5
4.16-4.760.22210749.70.20799540.007112591102897.9
4.76-60.2181098100.21799150.007112081101398.3
6-79.240.212111110.10.20998660.006112071097797.9
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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