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- PDB-1xcr: Crystal Structure of Longer Splice Variant of PTD012 from Homo sa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xcr
タイトルCrystal Structure of Longer Splice Variant of PTD012 from Homo sapiens reveals a novel Zinc-containing fold
要素hypothetical protein PTD012
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Structural Genomics / Zinc-Containing Fold / Splice Variant / Acetate Buffer
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear body / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Domain of Unknown Function (DUF1907) / Domain of unknown function DUF1907 / DUF1907
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Ester hydrolase C11orf54
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Manjasetty, B.A. / Fieber-Erdmann, M. / Roske, Y. / Goetz, F. / Buessow, K. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of Homo sapiens PTD012 reveals a zinc-containing hydrolase fold
著者: Manjasetty, B.A. / Buessow, K. / Fieber-Erdmann, M. / Roske, Y. / Gobom, J. / Scheich, C. / Goetz, F. / Niesen, F.H. / Heinemann, U.
履歴
登録2004年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein PTD012
B: hypothetical protein PTD012
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6036
ポリマ－70,3522
非ポリマー2514
水5,585310
1
A: hypothetical protein PTD012
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3023
ポリマ－35,1761
非ポリマー1252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: hypothetical protein PTD012
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3023
ポリマ－35,1761
非ポリマー1252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.572, 52.888, 124.485
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 88.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Two molecules in the assymmetric unit. Biological unit is monomer.

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein PTD012


分子量: 35176.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: PSF CLONE ID 110535 & RZPD ID PSFEp250B014 / 遺伝子: DKFZp564H1122 / プラスミド: PRARE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SCS1 / 参照: UniProt: Q9H0W9
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 25% PEG4000, 200mm ammonium acetate, 12% Glycerol, 100mm Na-acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年2月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI111-DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 228515 / Num. obs: 61064 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 4018 / Rsym value: 0.215 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NIL

解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 5.46 / SU ML: 0.092 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS TLS Refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22159 3103 5.1 %RANDOM
Rwork0.18987 ---
obs-57927 95.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.891 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.57 Å20 Å20.52 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4846 0 10 310 5166
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225009
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024439
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.9626794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.235310377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0725624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.00324.318220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.20715797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2471515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021010
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1830.24325
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.22342
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22718
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0310.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1850.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6691.53337
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1551.51264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91825047
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61932040
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2814.51747
LS精密化 シェル解像度: 1.701→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 211 -
Rwork0.232 4161 -
obs--94.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7177-2.0958-3.7931.55392.25424.9841-0.01350.6832-0.2325-0.0207-0.17120.03590.0929-0.60890.1848-0.119-0.0438-0.0016-0.0543-0.0789-0.082912.0033-15.27215.7187
22.0637-0.2616-0.13911.2840.63160.9668-0.0844-0.20430.07540.0482-0.00640.0528-0.0368-0.01230.0907-0.08390.0153-0.0351-0.0925-0.0148-0.0997-10.215513.611347.0053
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 3154 - 316
2X-RAY DIFFRACTION2BB3 - 3154 - 316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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