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- PDB-1xan: HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE IN COMPLEX WITH A XANTHENE INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xan
タイトルHUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE IN COMPLEX WITH A XANTHENE INHIBITOR
要素GLUTATHIONE REDUCTASEグルタチオンジスルフィドレダクターゼ
キーワードGLUTATHIONE REDUCTASE (グルタチオンジスルフィドレダクターゼ) / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / FLAVOENZYME (フラボタンパク質) / GLUTATHIONE REDUCATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタチオンジスルフィドレダクターゼ / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...グルタチオンジスルフィドレダクターゼ / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / cellular response to oxidative stress / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / ミトコンドリアマトリックス / external side of plasma membrane / ミトコンドリア / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / 3,6-DIHYDROXY-XANTHENE-9-PROPIONIC ACID / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Savvides, S.N. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Kinetics and crystallographic analysis of human glutathione reductase in complex with a xanthene inhibitor.
著者: Savvides, S.N. / Karplus, P.A.
履歴
登録1996年1月26日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0503
ポリマ－49,9781
非ポリマー1,0722
水9,314517
1
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,1016
ポリマ－99,9572
非ポリマー2,1444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area10860 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area36940 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)119.790, 63.350, 84.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 58.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1024-

HXP

21A-1024-

HXP

31A-1024-

HXP

-
要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE REDUCTASE / グルタチオンジスルフィドレダクターゼ


分子量: 49978.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG5 / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-HXP / 3,6-DIHYDROXY-XANTHENE-9-PROPIONIC ACID


分子量: 286.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細IN THE INHIBITOR-FREE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE (PDB ENTRY 3GRS) AN ...IN THE INHIBITOR-FREE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE (PDB ENTRY 3GRS) AN INTERSUBUNIT DISULFIDE BOND OF OPTIMAL GEOMETRY IS OBSERVED BETWEEN CYS 90 AND ITS CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD RELATED MATE. IN THIS ENTRY, HOWEVER, THIS INTERACTION IS NOT AS OPTIMAL DUE TO THE PERTURBATIONS IN THE PROTEIN STRUCTURE RESULTING FROM INHIBITOR BINDING. THE ELECTRON DENSITY CORRESPONDING TO THE REGION OF THE DISULFIDE BRIDGE IN QUESTION IS LESS AND ELONGATED WHEN COMPARED WITH THAT OF THE INHIBITOR-FREE STRUCTURE. THIS AGRESS WITH THE INCREASED MOBILITY OF THIS REGION IN THE INHIBITOR-BOUND STRUCTURE AND SUGGESTS A POSSIBLE DISRUPTION OF THE INTERSUBUNIT DISULFIDE BRIDGE IN FRACTION OF THE MOLECULES. HYDROGEN BONDING INTERACTIONS IN THIS REGION FURTHER SUPPORT A PARTIALLY OPEN CONFORMATION FOR THE CYS 90 - CYS90' DISULFIDE BOND. FOR A MORE EXTENSIVE DISCUSSION PLEASE CONSULT THE JRNL REFERENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.14 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlhGR1drop
23 %ammonium sulfate1drop
30.1 Mpotassium phosphate1drop
40.1 %beta-octylglucoside1drop
521-23 %ammonium sulfate1reservoir
60.1 Mpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 33736 / % possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.071

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.158 --
obs0.158 33736 92 %
原子変位パラメータBiso mean: 2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 74 517 4090

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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