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- PDB-1x9e: Crystal structure of HMG-CoA synthase from Enterococcus faecalis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x9e
タイトルCrystal structure of HMG-CoA synthase from Enterococcus faecalis
要素HMG-CoA synthase
キーワードLYASE / thiolase family
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxymethylglutaryl-CoA synthase / hydroxymethylglutaryl-CoA synthase activity / farnesyl diphosphate biosynthetic process, mevalonate pathway / acetyl-CoA metabolic process / ergosterol biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Hydroxymethylglutaryl-CoA synthase, prokaryotic / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase, N-terminal / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase, C-terminal domain / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase N terminal / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase C terminal / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Steussy, C.N. / Vartia, A.A. / Burgner II, J.W. / Sutherlin, A. / Rodwell, V.W. / Stauffacher, C.V.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: X-ray Crystal Structures of HMG-CoA Synthase from Enterococcus faecalis and a Complex with Its Second Substrate/Inhibitor Acetoacetyl-CoA
著者: Steussy, C.N. / Vartia, A.A. / Burgner II, J.W. / Sutherlin, A. / Rodwell, V.W. / Stauffacher, C.V.
履歴
登録2004年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HMG-CoA synthase
B: HMG-CoA synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7676
ポリマ－84,3832
非ポリマー3844
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area25320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.368, 109.820, 141.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 383 / Label seq-ID: 1 - 383

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細asymmetric unit contains a homodimer that is believed to be the biologically active unit.

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要素

#1: タンパク質 HMG-CoA synthase


分子量: 42191.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 遺伝子: MVAS / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Novagen B834 / 参照: UniProt: Q9FD71, EC: 4.1.3.5
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 2.4 M ammonium sulfate and 100 mM MES, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 1.003, 0.98021, 0.98006
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月26日 / 詳細: Bent cylindrical Si-mirror (Rh coating)
放射モノクロメーター: Diamond (111) double-crystal monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0031
20.980211
30.980061
反射解像度: 2.4→26.5 Å / Num. obs: 31594 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル最高解像度: 2.4 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→26.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 9.342 / SU ML: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.582 / ESU R Free: 0.274
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2538 1607 5.1 %RANDOM
Rwork0.22528 ---
obs0.2347 29985 100 %-
all-29985 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.537 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→26.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5938 0 20 170 6128
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0310.0226068
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0270.025478
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4971.9658236
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.063312748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8765764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.43325276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.657151020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1221526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2934
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026800
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021182
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21507
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.26328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.23057
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0940.23836
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2140.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1050.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1760.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1520.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2151.54885
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1331.51562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12126106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43232605
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3724.52130
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 5708 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.270.5
medium thermal0.52
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.463 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 104 -
Rwork0.282 2035 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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