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- PDB-1x23: Crystal structure of ubch5c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x23
タイトルCrystal structure of ubch5c
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
キーワードLIGASE / Ubiquitin conjugating enzyme / Ubiquitin / E2
機能・相同性
機能・相同性情報


(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein autoubiquitination ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / protein modification process / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endosome membrane / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Nakanishi, M. / Teshima, N. / Mizushima, T. / Murata, S. / Tanaka, K. / Yamane, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of ubch5c
著者: Nakanishi, M. / Teshima, N. / Mizushima, T. / Murata, S. / Tanaka, K. / Yamane, T.
履歴
登録2005年4月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9644
ポリマ－69,9644
非ポリマー00
水12,196677
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4911
ポリマ－17,4911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4911
ポリマ－17,4911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4911
ポリマ－17,4911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4911
ポリマ－17,4911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.998, 44.334, 97.584
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 1 - 147 / Label seq-ID: 9 - 155

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / Ubiquitin-protein ligase D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa ...Ubiquitin-protein ligase D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 3 / E217 / KB 3


分子量: 17490.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61077, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 677 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES-Na, 10% iso-propanol, 20% PEG4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→100 Å / Num. obs: 46077 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.249 / % possible all: 83.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QCQ

1qcq


解像度: 1.85→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 4.156 / SU ML: 0.132 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28222 2178 5 %RANDOM
Rwork0.19949 ---
all0.20376 46077 --
obs0.20376 41012 94.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å20.57 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4867 0 0 677 5544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4671.9736829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0895603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.40423.636220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.03915808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4521532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2733
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023872
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.22627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.23400
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2470.2549
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9931.53157
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61125046
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53832115
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7634.51783
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A588medium positional0.350.5
2B588medium positional0.430.5
3C588medium positional0.440.5
4D588medium positional0.290.5
1A586loose positional1.015
2B586loose positional0.965
3C586loose positional0.985
4D586loose positional0.925
1A588medium thermal1.342
2B588medium thermal1.992
3C588medium thermal1.832
4D588medium thermal2.022
1A586loose thermal2.1610
2B586loose thermal2.9310
3C586loose thermal2.7510
4D586loose thermal2.4910
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 151 -
Rwork0.196 2682 -
obs--86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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