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万見
- PDB-1x11: X11 PTB DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x11
タイトルX11 PTB DOMAIN
要素
  • 13-MER PEPTIDE
  • X11
キーワードCOMPLEX (PEPTIDE BINDING MODULE/PEPTIDE) / COMPLEX (PEPTIDE BINDING MODULE-PEPTIDE) / PTB DOMAIN / COMPLEX (PEPTIDE BINDING MODULE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid secretion / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / collateral sprouting in absence of injury / growth cone filopodium / microglia development / glutamate secretion / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands ...gamma-aminobutyric acid secretion / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / collateral sprouting in absence of injury / growth cone filopodium / microglia development / glutamate secretion / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / axon midline choice point recognition / regulation of synapse structure or activity / hippocampal neuron apoptotic process / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / Neurexins and neuroligins / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / PTB domain binding / positive regulation of amyloid fibril formation / Golgi-associated vesicle / astrocyte projection / Lysosome Vesicle Biogenesis / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / dendrite development / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of protein metabolic process / signaling receptor activator activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / transition metal ion binding / The NLRP3 inflammasome / regulation of multicellular organism growth / main axon / modulation of excitatory postsynaptic potential / intracellular copper ion homeostasis / ECM proteoglycans / response to insulin-like growth factor stimulus / regulation of presynapse assembly / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / cellular response to manganese ion / positive regulation of chemokine production / Notch signaling pathway / swimming behavior / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / clathrin-coated pit / presynaptic active zone membrane / astrocyte activation / axonogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of calcium-mediated signaling / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of neuron apoptotic process / response to interleukin-1 / cellular response to cAMP / cellular response to copper ion / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / trans-Golgi network membrane / central nervous system development / dendritic shaft / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein serine/threonine kinase binding / learning / adult locomotory behavior / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / locomotory behavior / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / intracellular protein transport / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / visual learning / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / positive regulation of interleukin-6 production / recycling endosome / response to lead ion / Golgi lumen / positive regulation of JNK cascade / Schaffer collateral - CA1 synapse / multicellular organism growth / cognition / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs)
類似検索 - 分子機能
: / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. ...: / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein / Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, C.-H. / Zhang, Z. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Sequence-specific recognition of the internalization motif of the Alzheimer's amyloid precursor protein by the X11 PTB domain.
著者: Zhang, Z. / Lee, C.H. / Mandiyan, V. / Borg, J.P. / Margolis, B. / Schlessinger, J. / Kuriyan, J.
履歴
登録1997年7月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: X11
C: 13-MER PEPTIDE
B: X11
D: 13-MER PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8784
ポリマ－42,8784
非ポリマー00
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area13900 Å2
手法PISA
2
A: X11
C: 13-MER PEPTIDE

A: X11
C: 13-MER PEPTIDE

B: X11
D: 13-MER PEPTIDE

B: X11
D: 13-MER PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,7568
ポリマ－85,7568
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_646y+1,x-1,-z+11
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z+1/41
crystal symmetry operation6_555x+1/2,-y+1/2,-z+3/41
Buried area12960 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area24350 Å2
手法PISA
3
A: X11
C: 13-MER PEPTIDE

B: X11
D: 13-MER PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8784
ポリマ－42,8784
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x+1/2,-y+1/2,-z+3/41
Buried area5510 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area13140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.600, 74.600, 155.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.28, -0.569, 0.773), (0.03, 0.81, 0.585), (-0.96, -0.141, 0.244)
ベクター: 13.11, -35.94, 100.1)

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要素

#1: タンパク質 X11


分子量: 19801.256 Da / 分子数: 2 / 断片: PTB DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02410
#2: タンパク質・ペプチド 13-MER PEPTIDE


分子量: 1637.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P05067
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.19 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.4 Mammonium sulfate1reservoir
2100 mMMES1reservoir
3100 mM1reservoirNaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 97157 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.302 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Num. obs: 17790 / Num. measured all: 97157 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.302

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→6 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: MISSING RESIDUES CORRESPOND TO DISORDERED REGIONS THAT WERE NOT MODELLED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 -10 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 12047 82.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2713 0 0 483 3196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.232 / Rfactor obs: 0.212 / Rfactor Rfree: 0.303
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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