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- PDB-1wzw: Crystal Structure of UbcH8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wzw
タイトルCrystal Structure of UbcH8
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L6
キーワードLIGASE / UBIQUITIN / UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / E2
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / RSV-host interactions / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / ubiquitin binding / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta ...ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / RSV-host interactions / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / ubiquitin binding / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / protein modification process / PKR-mediated signaling / ISG15 antiviral mechanism / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Amyloid fiber formation / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin/ISG15-conjugating enzyme E2 L6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mizushima, T. / Suzuki, M. / Teshima, N. / Yamane, T. / Murata, S. / Tanaka, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of UbcH8
著者: Mizushima, T. / Suzuki, M. / Teshima, N. / Yamane, T. / Murata, S. / Tanaka, K.
履歴
登録2005年3月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9421
ポリマ－17,9421
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.932, 33.424, 50.432
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-165-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L6 / Ubiquitin-Conjugating Enzyme UbcH8 / Ubiquitin-protein ligase L6 / Ubiquitin carrier protein L6 / ...Ubiquitin-Conjugating Enzyme UbcH8 / Ubiquitin-protein ligase L6 / Ubiquitin carrier protein L6 / UbcH8 / Retinoic acid induced gene B protein / RIG-B


分子量: 17941.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIPL) / 参照: UniProt: O14933, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: PEG 3350, calcium acetate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 6025 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.32 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.123 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 9.446 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.756 / ESU R Free: 0.322 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27362 268 4.6 %RANDOM
Rwork0.19998 ---
all0.20324 ---
obs0.20324 5577 95.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.499 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å20 Å2-0.35 Å2
2--2.96 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1227 0 0 32 1259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.9941721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5615149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80724.23759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.64815219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.386159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02968
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2613
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.2850
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3790.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8691.5784
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.52221260
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3633533
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0664.5461
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 22 -
Rwork0.259 336 -
obs--84.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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