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万見
- PDB-1wyi: human triosephosphate isomerase of new crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wyi
タイトルhuman triosephosphate isomerase of new crystal form
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / TIM / microgravity / new crystal form
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / Glycolysis ...methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / Glycolysis / gluconeogenesis / glycolytic process / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kinoshita, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Structure of a high-resolution crystal form of human triosephosphate isomerase: improvement of crystals using the gel-tube method.
著者: Kinoshita, T. / Maruki, R. / Warizaya, M. / Nakajima, H. / Nishimura, S.
履歴
登録2005年2月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4292
ポリマ－53,4292
非ポリマー00
水8,287460
1
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase

A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,8584
ポリマ－106,8584
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.564, 70.883, 141.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase / TIM / Triose-phosphate isomerase


分子量: 26714.400 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTrcHis B (Invitrogen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: P60174, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: gel-tube under microgavity / pH: 8
詳細: PEG4000, MgCl2, pH 8.0, gel-tube under microgavity, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月10日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28.2 Å / Num. all: 24507 / Num. obs: 23600 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
CNX2002位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→28.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 345676.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 773 4.9 %RANDOM
Rwork0.247 ---
all0.266 23600 --
obs0.266 15864 64.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET / Bsol: 280 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 43.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.2 Å20 Å20 Å2
2--6.17 Å20 Å2
3---2.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3736 0 0 460 4196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.642.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 79 5.3 %
Rwork0.276 1418 -
obs--37.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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