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- PDB-1wy5: Crystal structure of isoluecyl-tRNA lysidine synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wy5
タイトルCrystal structure of isoluecyl-tRNA lysidine synthetase
要素Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887
キーワードTRANSLATION / N-type ATP-PPase / STRUCTURAL GENOMICS / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNAIle-lysidine synthase / tRNA(Ile)-lysidine synthase activity / tRNA modification / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / TilS-like substrate binding domain / Chorismate Mutase Domain, subunit A - #20 / tRNA(Ile)-lysidine synthase / tRNA(Ile)-lysidine synthase, N-terminal / tRNA(Ile)-lysidine/2-thiocytidine synthase, N-terminal / PP-loop family / Chorismate Mutase Domain, subunit A / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold ...: / TilS-like substrate binding domain / Chorismate Mutase Domain, subunit A - #20 / tRNA(Ile)-lysidine synthase / tRNA(Ile)-lysidine synthase, N-terminal / tRNA(Ile)-lysidine/2-thiocytidine synthase, N-terminal / PP-loop family / Chorismate Mutase Domain, subunit A / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA(Ile)-lysidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / Crystal 1: Single wavelength protocol, Crystal 2: Mad protocol / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Nakanishi, K. / Fukai, S. / Ikeuchi, Y. / Soma, A. / Sekine, Y. / Suzuki, T. / Nureki, O. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Structural basis for lysidine formation by ATP pyrophosphatase accompanied by a lysine-specific loop and a tRNA-recognition domain.
著者: Nakanishi, K. / Fukai, S. / Ikeuchi, Y. / Soma, A. / Sekine, Y. / Suzuki, T. / Nureki, O.
履歴
登録2005年2月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887
B: Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7792
ポリマ－74,7792
非ポリマー00
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area29120 Å2
手法PISA
2
A: Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887
B: Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887

A: Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887
B: Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,5584
ポリマ－149,5584
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.963, 81.963, 302.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical UPF0072 protein AQ_1887 / TilS


分子量: 37389.539 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-311 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67728
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium acetate, sodium formate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 39996 / Num. obs: 39996 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 53.1
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.82 / Rsym value: 0.214 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: Crystal 1: Single wavelength protocol, Crystal 2: Mad protocol
解像度: 2.42→39.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5111466.49 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 2829 7.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 39996 98.7 %-
all-39996 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.4137 Å2 / ksol: 0.370655 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.3 Å20 Å20 Å2
2--6.3 Å20 Å2
3----12.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→39.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5166 0 0 77 5243
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 389 6.9 %
Rwork0.268 5218 -
obs--82.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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