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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1wvw | ||||||
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タイトル | Crystal structures of kinase domain of DAP kinase in complex with small molecular inhibitors | ||||||
要素 | Death-associated protein kinase 1DAPK1 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / protein kinase (プロテインキナーゼ) / apoptosis (アポトーシス) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / syntaxin-1 binding / regulation of NMDA receptor activity / calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / syntaxin-1 binding / regulation of NMDA receptor activity / calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of autophagy / regulation of autophagy / apoptotic signaling pathway / cellular response to type II interferon / マイクロフィラメント / regulation of apoptotic process / protein autophosphorylation / postsynaptic density / negative regulation of translation / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / apoptotic process / GTP binding / negative regulation of apoptotic process / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Ueda, Y. / Ogata, H. / Yamakawa, A. / Higuchi, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal structure of kinase domain of DAP kinase 著者: Ueda, Y. / Ogata, H. / Yamakawa, A. / Higuchi, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1wvw.cif.gz | 65.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1wvw.ent.gz | 48.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1wvw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wv/1wvw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wv/1wvw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1kobS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31981.500 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET31 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53355, EC: 2.7.1.37 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % |
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結晶化 | 温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: sodium cacodylate, PEG8000, magnesium acetate, glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 0.9 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 17286 / Num. obs: 17268 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 37.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.346 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1kob 解像度: 2.4→19.979 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1036676.07 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.3577 Å2 / ksol: 0.337593 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 36.3 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.979 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.42 Å / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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